Co to jest degradacja białek?

Komórki rozkładają białka z różnych powodów, od inaktywacji ich po użyciu do pomocy w sygnalizacji komórkowej. Proces ten, znany jako degradacja białka lub proteoliza, odbywa się stale w komórkach. Poziomy białek muszą pozostawać w granicach określonych poziomów, aby komórki działały prawidłowo, więc komórki mają wiele sposobów trawienia tych cząsteczek.

Różne białka rozpadają się w różnym tempie. Białka strukturalne i enzymy trwają dłużej niż białka regulatorowe i mogą mieć okres półtrwania od jednego do trzech dni. W zależności od białka, gdziekolwiek od mniej niż 10% dostępnych cząsteczek do 100% może ulec rozkładowi co godzinę.

Degradacja białka wymaga energii w postaci trifosforanu adenozyny (ATP). ATP jest spożywany przez specjalne enzymy komórkowe zwane proteazami, których zadaniem jest trawienie białek w ich aminokwasach składowych. Ze względu na zapotrzebowanie na energię proteolizy nie dzieje się tak po prostu losowo. Zamiast tego niektóre związki mogą oznaczać białka do zniszczenia.

W przypadku białek regulatorowych, które istnieją tylko przez 5 do 120 minut przed degradacją, rolę odgrywa mała białkowa ubikwityna. Długo żyjące białka mogą być znakowane ubikwityną, aby oznaczyć je do zniszczenia. Ostrzega to większe kompleksy proteazowe, zwane proteasomami, że białko powinno zostać rozbite. Białko jest pobierane do wnętrza i trawione wewnątrz proteasomu, struktury istniejącej zarówno w jądrze komórkowym, jak i w ciele komórki.

Proteazy, które promują degradację białek i zawierają proteasom, nie są wytwarzane w postaci aktywnej. Są tworzone jako pre-białka, które są większe. Aktywacja tych białek zwykle wymaga usunięcia białka hamującego lub wycięcia określonego obszaru na białku.

Istnieje kilka enzymów zdolnych do degradacji białka. Każdy z nich rozszczepia wiązania peptydowe węgiel-azot, które istnieją między aminokwasami. Proteazy serynowe zawierają enzymy, takie jak trypsyna i elastaza, które wykorzystują resztę aminokwasu seryny do atakowania wiązania peptydowego. Inne proteazy wykorzystują cynk, reszty asparaginianowe lub inne cząsteczki w celu przyspieszenia zerwania wiązania peptydowego.

Struktury zwane lizosomami mogą również degradować białka w niespecyficzny sposób. Istnieją one jako szczelne przedziały w ścianie komórkowej. Są w stanie pobierać białka i szybko je trawić.

Dokładne tempo trawienia zależy od pewnych warunków. Na przykład brak składników odżywczych przyspieszy te tempo. Mniej niezbędne cząsteczki podlegają najpierw degradacji białek, ponieważ ich proteoliza uwalnia aminokwasy, tworząc bardziej niezbędne białka.