Что такое ферментативный катализ?

Ферментативный катализ - это процесс, в котором фермент реагирует с другой молекулой, известной как субстрат. Этот катализ химических реакций снижает энергию активации (Ea), которая затем обеспечивает достаточно энергии для молекул реагента, чтобы сформировать новое вещество. Фермент связывается с субстратом и превращает молекулу в новый продукт. В отличие от субстрата, фермент остается неизменным после процесса и способен выполнять множество таких процессов. Другая роль ферментов заключается в стабилизации химических реакций, а также в качестве катализаторов.

Катализатор обладает способностью оставаться цельным при увеличении скорости химической реакции. Искусственные катализаторы могут проводить аналогичные химические реакции; тем не менее, они не так сильны и не могут конкурировать со скоростью ускорения, которое происходит при естественном ферментативном катализе. Ферментативный катализ у людей обычно происходит при температуре около 37 градусов по Цельсию (99 градусов по Фаренгейту).

Состоящие из аминокислотных цепей, ферменты имеют трехмерную форму, которая легко изменяется при высоких температурах и дисбалансе в потенциальном водороде, также известном как баланс pH. Некоторые химические вещества, свободные радикалы и тяжелые металлы также могут изменять форму ферментов и мешать ферментативному катализу. Если фермент теряет свою форму, он больше не способен осуществлять катализ биохимических реакций.

Наиболее предпочтительной моделью ферментативного катализа является модель индуцированной подгонки, в которой субстрат сцепляется с небольшой активной областью на ферменте, известной как активный сайт. Как только связь завершена, новый продукт выпускается из активной области. Во время процесса связывания фермент слегка изменяется по форме, но по мере высвобождения нового продукта фермент готов к следующей химической реакции.

Дифференциальное и равномерное связывание являются основными способами связывания. Дифференциальное связывание состоит только из сильного переходного связывания. Равномерное связывание, с другой стороны, включает как сильное связывание субстрата, так и переходное состояние. Оба механизма могут иметь место, когда присутствуют небольшие несвязанные с субстратом ферменты.

Дифференциальное связывание, однако, важно для снижения Ea, когда ферменты насыщены, другими словами, имеют высокое сродство, что является наиболее распространенным механизмом, так как большинство ферментов работают таким образом. После того как связь сформировалась, энергия переходного состояния уменьшается, и для химической реакции обеспечивается альтернативный путь. Таким образом, ферментативный катализ способен оставаться стабильным.