Что такое тяжелая цепь иммуноглобулина?

Тяжелая цепь иммуноглобулина является одним из четырех основных компонентов антитела и состоит из 450-550 аминокислот. Весь иммуноглобулин вырабатывается плазматическими клетками, когда в организме начинается иммунный ответ. Название иммуноглобулин происходит от открытия, что они связываются с глобулярными белками в сыворотках, которые содержат антитела. Термин «тяжелая цепь» относится к длине полипептидной последовательности, которую можно сравнить с легкой цепью иммуноглобулина, имеющей только около 200 аминокислот. Связывание с антигеном является наиболее важной функцией тяжелой цепи иммуноглобулина, но в некоторых случаях эта первоначальная связывание не обеспечивает иммуноопосредованную защиту или другую функцию, пока не возникнут другие «эффекторные функции», такие как фиксация антигенспецифических комплементов.

Когда простое связывание антитела не инициирует иммунный ответ само по себе, оно может связываться с другими клетками для увеличения биологической активности. Например, лимфоциты, основные клетки-бойцы организма, фагоциты, которые являются клетками, которые поглощают и утилизируют чужеродные вещества, и тромбоциты в крови имеют рецепторные участки для иммуноглобулина. Другая функция тяжелой цепи иммуноглобулина заключается в том, чтобы помочь связать иммуноглобулин с рецепторами на клетках, называемых трофобластами, которые обнаруживаются в плаценте во время беременности. Это связывание позволяет иммуноглобулину переносить через плацентарный барьер, что приводит к переносу антител и наследственному иммунитету от матери к новорожденному. Фиксация других химических комплементов иммуноглобулином ответственна за такие действия, как лизис нежелательных клеток и инициированное высвобождение вторичных химических веществ.

Конкретные участки тяжелой цепи иммуноглобулина, которые содержат большинство сайтов связывания антигена, называются Fab-фрагментами. Иммуноглобулин часто разламывается на его основные части, прежде чем фрагменты Fab могут быть эффективно использованы. Фермент папаин разрушает иммуноглобулин в его шарнирных областях, что приводит к образованию двух идентичных тяжелых цепей иммуноглобулина и двух идентичных легких цепей иммуноглобулина. Одним из фрагментов Fab, который обнаружен только в тяжелой цепи иммуноглобулина, является фрагмент Fab Fc. Фрагмент Fab Fc содержит две области, конкретно известные как H2 и H3, и любая иммуноопосредованная активность, которая использует эти участки, зависит от расщепления молекулы иммуноглобулина, поскольку она оставляет H2 и H3 открытыми для тяжелых цепей.

Исследователи часто разделяют иммуноглобулин на пять классов, основываясь на очевидных различиях в аминокислотной последовательности его тяжелой цепи. Различия можно обнаружить, направляя антитела на тяжелые цепи иммуноглобулина и отмечая биологическую реакцию или ее отсутствие. Некоторые распространенные классы иммуноглобулинов включают тяжелую цепь Gamma (IgG), тяжелую цепь Mu (IgM) и альфа-тяжелую цепь (IgA).