Что такое легкая цепь иммуноглобулина?

Легкая цепь иммуноглобулина представляет собой одну цепь в группе из четырех, которая образует молекулу антитела. Существуют две легкие цепи, называемые лямбда или каппа-типом, и две тяжелые цепи, которые имеют специфические переменные в своей структуре для приспособления к связыванию и точному функционированию в организме. Легкие цепи являются «легкими», потому что они состоят приблизительно из 220 аминокислот, тогда как тяжелые цепи обычно состоят из более чем 500. Полные иммуноглобулины выполняют две разные роли в человеческой системе; они могут действовать как рецептор антигена на поверхности клетки или свободно циркулировать в клеточных жидкостях для распознавания и устранения антигенных соединений или патогенов. Определение функции иммуноглобулина связано с его генезисом и процессом дифференцировки.

Молекула антитела вырабатывается лейкоцитом, известным как B-лимфоцит (B-клетка). Каждая В-клетка, продуцирующая иммуноглобулин, кодируется только для экспрессии и продуцирования одной формы легкой цепи иммуноглобулина. Каппа-цепь имеет специфический сайт на хромосоме 2, который кодируется иммуноглобулиновым каппа-локусом (IGK), а альтернатива, лямбда-цепь, имеет сайт, кодируемый иммуноглобулиновым лямбда-локусом (IGL) на хромосоме 22. Соотношение общего уровня иммуноглобулина в сыворотке крови Популяция цепей, цепей Каппа к лямбда-цепям, составляет около 2: 1. Тестирование, которое указывает на значительно различающееся соотношение, может быть признаком новообразования, что может указывать на ряд состояний, таких как заболевание почек и множественная миелома.

Поскольку легкая цепь иммуноглобулина представляет собой структуру, состоящую из последовательности аминокислот, то есть определения белка, она также может выступать в качестве антигена, как и многие белки в некоторых обстоятельствах. В этом случае организм вырабатывает антииммуноглобулиновые антитела, чтобы попытаться устранить молекулу. Это событие можно классифицировать как аутоиммунное заболевание. Легкие цепи иммуноглобулина животных часто значительно отличаются от человеческого разнообразия. Например, введение определенных классов иммуноглобулинов в кролика обеспечивает быструю и обычно фатальную реакцию из-за ответа антител.

Иммунной системе человека присуща способность распознавать и лечить около 10 ⁷ различных патогенов и типов антигенов. Разнообразные возможности иммунной системы частично объясняются образованием легкой цепи иммуноглобулина. Зародышевые клетки, которые в конечном итоге продуцируют В-клетки, которые продуцируют иммуноглобулины, имеют в своем дезоксирибонуклеиновой кислоте (ДНК) множество генов. Этот факт в сочетании с вариабельной рекомбинацией и уникальным структурированием половых клеток по мере того, как они дифференцируются и созревают в В-клетки, способствует большой диверсификации сайтов связывания антигена. Во время этого процесса также наблюдается обилие мутаций, что обусловливает удивительные инновационные отклонения иммунной системы.