มีสี่คลาสย่อยอิมมูโนโกลบูลิน G แต่ละหมายเลขสำหรับความอุดมสมบูรณ์สัมพัทธ์ในร่างกาย โมเลกุลเหล่านี้เป็นส่วนสำคัญของระบบภูมิคุ้มกัน โมเลกุลอิมมูโนโกลบูลินทั้งหมดประกอบด้วยกรดอะมิโนสี่กลุ่มเชื่อมต่อที่บานพับกลางในลักษณะที่ปลายทั้งสามขยายออกจากจุดศูนย์กลาง คลาสย่อยแตกต่างกันเพียงประมาณ 5% ของกรดอะมิโนของพวกเขาและมันเป็นความแตกต่างในบานพับที่เชื่อมต่อโซ่สี่ที่รับผิดชอบความแตกต่างของโครงสร้างและการทำงานระหว่างพวกเขา
ในสี่คลาสย่อยของอิมมูโนโกลบูลินจีอิมมูโนโกลบูลิน G1 มีมากที่สุด โมเลกุลนี้ทำขึ้นมากกว่าครึ่งหนึ่งของอิมมูโนโกลบูลินรวมในร่างกายมนุษย์และมากกว่าหนึ่งในสี่ของปริมาณอิมมูโนโกลบูลินในทุกชั้นเรียน สามารถผูกกับโปรตีนต่างประเทศได้อย่างรวดเร็วและง่ายดายทำให้เป็นแอนติบอดีที่มีประสิทธิภาพ อิมมูโนโกลบูลิน G1 สามารถข้ามกำแพงรกได้ง่ายซึ่งทำให้มีประโยชน์ในการสร้างระบบภูมิคุ้มกันชั่วคราวในทารกแรกเกิด
Immunoglobulin G2 เป็น subclasses G ที่มีมากที่สุดเป็นอันดับสอง มันมีขนาดเล็กที่สุดของแอนติบอดีชนิดนี้และยืดหยุ่นที่สุดเนื่องจากมีการเชื่อมต่อภายในบานพับของโมเลกุลมากขึ้น แม้ว่าจะมีความอุดมสมบูรณ์มากกว่า subclasses G3 หรือ G4 แต่แอนติบอดีนี้สร้างความเสียหายน้อยที่สุดต่อแอนติเจน แม้ว่ามันจะไม่ได้มีประสิทธิภาพเท่ากับแอนติบอดีอื่น ๆ ในระดับเดียวกันความยาวของบานพับสั้นทำให้ไม่เกิดความเสียหายต่อโมเลกุลที่อาจเป็นอันตรายได้
บานพับภายในแอนติบอดีอิมมูโนโกลบูลิน G3 นั้นยาวที่สุดในคลาสย่อยอิมมูโนโกลบูลินจีทั้งหมด โมเลกุลของภูมิภาคนี้มีกรดอะมิโน 62 ตัวเมื่อเทียบกับ 15 ในบานพับที่ยาวที่สุดถัดไปซึ่งพบได้ในอิมมูโนโกลบูลิน G1 ความยาวของบานพับช่วยให้อิมมูโนโกลบูลิน G3 สามารถจับและกำจัดแอนติเจนได้อย่างรวดเร็วและมีประสิทธิภาพ ในทางกลับกันความยาวของบานพับยังทำให้คลาสย่อยของอิมมูโนโกลบูลินจีนี้อ่อนไหวต่อการถูกทำลายจากโมเลกุลอื่น ๆ
อิมมูโนโกลบูลิน G คลาสย่อยที่น้อยที่สุดคืออิมมูโนโกลบูลิน G4 แอนติบอดีนี้มีบานพับขนาดเดียวกับอิมมูโนโกลบูลิน G2 แต่ขาดพันธะเคมีเพิ่มเติมที่ทำให้อิมมูโนโกลบูลิน G2 มีความแข็งโดยเฉพาะ มันเป็นแอนติบอดีที่พบมากที่สุดในชั้นเรียนนี้เพื่อตอบสนองต่อสารก่อภูมิแพ้แม้ว่ามันจะสามารถจับกับไวรัสและแบคทีเรียได้เช่นกัน


