¿Cuál es la cadena ligera de inmunoglobulina?

La cadena ligera de inmunoglobulina es una cadena en un grupo de cuatro que forma una molécula de anticuerpo. Hay dos cadenas de luz, llamadas lambda o kappa, y dos cadenas pesadas que tienen variables específicas en su estructura para acomodar para la unión y el funcionamiento preciso dentro del cuerpo. Las cadenas ligeras son "ligeras" porque están compuestas por alrededor de 220 aminoácidos, mientras que las cadenas pesadas generalmente están compuestas de más de 500. Las inmunoglobulinas completas asumen dos roles diferentes dentro del sistema humano; Pueden actuar como un receptor de antígeno en la superficie de una célula o circular libremente en los fluidos celulares para reconocer y eliminar compuestos o patógenos antigénicos. La determinación de qué función realizará la inmunoglobulina está relacionada con su génesis y proceso de diferenciación.

Una molécula de anticuerpo es producida por un glóbulo blanco conocido como linfocito B (células B). Cada célula B productora de inmunoglobulina solo está codificada para expresar y producir una sola forma de inmunoglobulinacadena ligera. The kappa chain has a specific site on chromosome 2 that is encoded by immunoglobulin kappa locus (IGK) and the alternative, the lambda chain, has a site encoded by immunoglobulin lambda locus (IGL) on chromosome 22. The ratio of total serum immunoglobulin light chain population, kappa chains to lambda chains, is around 2: 1. Las pruebas que indican una relación significativamente divergente pueden ser un signo de neoplasia, que puede ser indicativo de una serie de afecciones, como la enfermedad renal y el mieloma múltiple.

Debido a que una cadena ligera de inmunoglobulina es una estructura compuesta por una secuencia de aminoácidos, la definición de una proteína, también puede actuar como un antígeno, al igual que muchas proteínas en algunas circunstancias. En este caso, el cuerpo produce anticuerpos anti-inmunoglobulina para tratar de eliminar la molécula. Este evento puede clasificarse como un trastorno autoinmune. Las cadenas de luz de inmunoglobulina de los animalesa menudo son significativamente diferentes a la variedad humana. Por ejemplo, la introducción de ciertas clases de inmunoglobulinas en un conejo asegura una reacción rápida y generalmente fatal debido a la respuesta de anticuerpos.

El sistema inmune humano tiene la capacidad inherente de reconocer y asistir a alrededor de 10 7 diferentes patógenos y tipos de antígenos. Las diversas capacidades del sistema inmune se atribuyen, en parte, por la formación de la cadena ligera de inmunoglobulina. Las células germinales que eventualmente producen las células B que producen inmunoglobulinas tienen una gran variedad de múltiples genes en su ácido desoxirribonucleico (ADN). Este hecho, junto con la recombinación variable y la estructuración única de las células germinales a medida que se diferencian y maduran en células B, se presta a una gran diversificación de los sitios de unión a antígeno. También se observa una abundancia de mutaciones durante este proceso, prestando a las variaciones notablemente innovadoras del sistema inmune.