タンパク質のリン酸化とは？

タンパク質のリン酸化は、リン酸（PO ₄ ）基がタンパク質に結合することです。 新しいリン基はタンパク質の役割を変えます。機能を活性化、非活性化、または変化させることができます。 タンパク質のリン酸化は、原核生物および真核生物の細胞でかなり一般的です。 それは、細胞が生物学的機能を制御する方法を提供し、それらを実行するために利用可能なタンパク質の実際の量を変更する必要はありません。

タンパク質トランスフェラーゼと呼ばれることもあるプロテインキナーゼと呼ばれる分子が、タンパク質のリン酸化を誘導します。 多くの異なるタンパク質キナーゼがあり、すべてが異なる標的タンパク質を持っています。 多くの場合、プロテインキナーゼの活性はそれ自体がリン酸化に依存しています。 このプロセスは別のキナーゼに依存しています。 時々、細胞はリン酸化カスケードと呼ばれる一連の反応を使用して結果を出します。 このタイプのイベントの推進力は、通常、セルの外部からの信号です。 通常、これらの操作のエネルギーとリン酸基は、細胞景観のいたるところにある特徴であるアデノシン三リン酸に由来します。

タンパク質のリン酸化によって新しいリン酸基が追加されると、そのホストタンパク質の構造が変化します。 タンパク質全体の形状（その三次構造と呼ばれる）は、電荷を含むさまざまな要因に依存しています。 リン酸基の負電荷は、タンパク質全体の機能を変更するのに十分に三次構造を変化させます。 いくつかのタンパク質は複数の場所でリン酸化され、それぞれ異なる効果が生じます。 リン酸化は、セリン、スレオニン、チロシンなどの特定のアミノ酸でのみ起こります。

タンパク質のリン酸化は、生物学的恒常性の重要な要素です。 ほとんどの細胞プロセスは確率的です。それらは統計的にしか管理できない部分的にランダムな相互作用のセットに依存しています。 ほとんどの機能はタンパク質によって実行されるため、細胞が何らかの操作を実行する通常の方法では、それを実行する酵素の量を増減します。 このシステムは比較的低速です。 ほとんどのタンパク質は破壊された場合にのみ機能を停止するため、元に戻すのはさらに困難です。

タンパク質のリン酸化の効果は、ホスファターゼと呼ばれる酵素によって元に戻すことができます。 このプロセスは脱リン酸化と呼ばれます。 脱リン酸化は、リン酸化とほぼ同じように機能します。 各プロセスには、他のプロセスが役立つことが必要です。 この経路をDNAおよびRNAから新しいタンパク質を生成するプロセスよりも優れた制御手段にするのは、急速にリン酸化してから脱リン酸化する可能性です。 これらの完了に関与する信号を含む2つのプロセスの合計は、リン酸化調節と呼ばれます。