Hva er en tubulin?

En tubulin er et sfærisk protein, vanligvis funnet i eukaryote celler, som kommer i mange former, som alle spiller viktige roller i strukturen og funksjonen til cellen. Alfa- og beta-formene til disse proteinene er de grunnleggende byggesteinene i mikrotubuli, en av hovedkomponentene i cellens cytoskjelett. Gamma tubulin, en tredje form av denne proteinfamilien, samarbeider med andre proteiner for å sette i gang dannelsen av mikrotubuli i en prosess som kalles mikrotubulær kjernefysning. Ytterligere to proteiner fra denne familien, delta- og epsilon-variantene, kan spille en rolle i cellemitose, selv om forskning på disse proteinene ikke er så omfattende. De fleste former for tubulin er kjent for å være heterodimerproteiner, noe som betyr at de består av to ikke-identiske polypeptidsekvenser bundet sammen.

Før alfa- og beta-formene av tubulin kan gå i arbeid med å lage mikrotubuli i en prosess kjent som polymerisasjon, må gammaformen først gi et rammeverk ved å kombinere med andre proteiner for å danne en struktur som kalles gamma tubulin ringkompleks (y-TUrc). Når y-TUrc er dannet, kan polymerisering skje ved å bruke y-TUrc som en plattform. Gammaformen til proteinet finnes vanligvis i en celleorganelle kjent som sentrosomet, som er et mikrotubulusorganisasjonssenter (MTOC).

Polymerisasjonsprosessen foregår vanligvis i en MTOC, og involverer alfa- og beta-proteinformene som binder seg til et nukleotid kjent som guanosintrifosfat (GTP). Mens de er bundet til GTP, ordner tubulindimerer seg i lange polymerkjeder som kalles protofilamenter, som er ordnet ved å veksle alfa- og beta-proteinformene. Disse protofilamentene blir deretter pakket sammen i hule fibre som er mikrotubuli. Mikrotubuli er en viktig del av cellens cytoskelett, og spiller en viktig rolle i å opprettholde cellens form og struktur. De er i stand til å skifte formasjon for å hjelpe til med utførelse av cellefunksjoner som mitose og vesikkeltransport, delvis på grunn av den fleksible naturen til alfa og beta tubulin.

Det ble en gang trodd at disse proteinene bare dukket opp i eukaryote celler. På 1950-tallet ble det imidlertid oppdaget at prokaryote celler, spesifikt bakterier, har et protein kalt Filamenting-temperaturfølsom mutant Z (FtsZ) som er homolog med tubulin-familien av proteiner. FtsZ er kodet av ftsZ-genet og er en komponent i det prokaryote cytoskjelettet. Det spiller en rolle i prokaryotisk celledeling, og skaper en struktur kalt FtsZ-ringen som er avgjørende for dannelsen av nye cellevegger. FtsZ-ringen brukes også i noen eukaryote celler for deling av kloroplaster og noen varianter av mitokondrier.