Hva er fosforyleringssteder?

Fosforyleringsseter er spesielle molekylområder som gjennomgår tilsetning eller fjerning av en fosfatgruppe kjent som PO4. De er spesielt viktige for regulering av proteiner i cellen. Fosforylering kan aktivere eller deaktivere proteinet og er en viktig måte å regulere veier i cellen på. Et enkelt protein kan ha mange fosforyleringssteder, og hver enkelt celle kan ha tusenvis av dem. Noen resultater av fosforylering som har gått galt, kan inkludere kreft og diabetes.

Proteiner som kan fosforyleres inkluderer protein-enzymer, som i stor grad akselererer reaksjonshastigheten. Fosforylering av et protein kan endre funksjon eller lokalisering i cellen. Individuelle enzymer varierer i hvorvidt deres aktive form har fosforyleringsstedet fosforylert eller tomt.

Reseptorer er også viktige steder for fosforylering. Disse overfører signaler, og signaloverføringsveier er ofte regulert av fosforyleringssteder. En av faktorene som gjør dem fordelaktige for regulering er at tidspunktet for signalreaksjonene kan variere fra timer til mindre enn et sekund. Banene til fosforylering kan være svært komplekse med en serie proteiner som fosforylerer den neste. Dette fører til forsterkning av en trasé.

Et protein som tilfører et fosfat kalles en kinase . Disse regulerer et stort antall reaksjoner i cellen. Proteiner som fjerner en fosforylgruppe kalles fosfataser .

Kinaser oppnår fosfatgruppen fra adenosintrifosfat (ATP). De legger fosfatgruppen til en av tre aminosyrer - serin, treonin eller tyrosin. Andre kan virke på alle tre, eller til og med på ytterligere aminosyrer som histidin. Noen kinaser har flere spesifikasjoner og kan virke på mer enn ett mål. En slik bred målspesifisitet tillater koordinert regulering av flere veier med ett signal.

En veldig viktig undergruppe av kinaser er serin / treoninproteinkinaser . Deres fosforyleringssted er OH-gruppen av serin eller treonin. Fosforylering av disse kinasene kan reguleres av kjemiske signaler, så vel som av hendelser som DNA-skade. MAP-kinaser er en godt studert gruppe av denne typen, og en undergruppe av MAP-kinaser er kjent som ekstracellulær signalregulerte kinaser (ERK).

ERK-fosforylering er mye uttrykt som en intracellulær signalmekanisme. Det som er viktig med disse ERK-kinasene er at de overfører ekstracellulære signaler og forsterker dem inne i cellen. Banen aktiveres av mange forskjellige ekstracellulære faktorer, inkludert vekstfaktorer, hormoner og kreftfremkallende stoffer. ERK-banen er forstyrret i mange kreftformer.

Proteinfosforylering, og lokaliseringen av fosforyleringssteder spesielt, er et svært aktivt studieretning. Opptil halvparten av proteinene i en celle kan fosforyleres. Ulike selskaper spesialiserer seg i å forutsi hvilke områder av et protein som kan fosforyleres.

Proteinfosforyleringsanalysen benytter vanligvis antistoffer. Dette er proteiner produsert av et dyrs immunforsvar som er spesifikke for utenlandske inntrengere. Det er hundrevis av antistoffer som er spesifikke for strukturelle endringer indusert av fosforylering. Proteiner kjøres på en gel som skiller seg etter størrelse og ladning, og er kjent som 2-dimensjonal elektroforese. Det behandles deretter med det fosfospesifikke antistoffet for å bestemme forskjeller i struktur.

Det skal bemerkes at andre typer molekyler også kan fosforyleres. For eksempel er fosforylering av sukker en viktig del av cellulær metabolisme. Et slikt eksempel er den energiproduserende metabolske glykolysen. Det første trinnet i nedbrytningen av glukose er fosforylering av en OH-gruppe på glukosemolekylet.

Fosforylering av adenosindifosfat (ADP) til ATP er viktig for at mange av cellens energikrevende reaksjoner skal finne sted. ATP er et høyt energimolekyl og gir av energi når det donerer en fosfatgruppe. Proteinsyntese er blant de mange viktige cellulære prosessene drevet av ATP.