Co jsou to fosforylační stránky?
Fosforylační místa jsou konkrétní oblasti molekul, které podléhají přidání nebo odstranění fosfátové skupiny známé jako PO4. Jsou zvláště důležité pro regulaci proteinů v buňce. Fosforylace může aktivovat nebo deaktivovat protein a je důležitým způsobem regulace cest v buňce. Jeden protein může mít mnoho fosforylačních míst a každá jednotlivá buňka jich může mít tisíce. Některé výsledky fosforylace zmařené mohou zahrnovat rakovinu a cukrovku.
Proteiny, které mohou být fosforylovány, zahrnují proteinové enzymy, které výrazně urychlují rychlost reakcí. Fosforylace proteinu může změnit jeho funkci nebo lokalizaci v buňce. Jednotlivé enzymy se liší v tom, zda jejich aktivní forma má fosforylační místo fosforylované nebo prázdné.
Receptory jsou také důležitými místy fosforylace. Tyto vysílací signály a signální transdukční dráhy jsou často regulovány fosforylačními místy. Jedním z faktorů, který je činí výhodnými pro regulaci, je to, že načasování signálních reakcí se může měnit od hodin do méně než sekundy. Dráhy fosforylace mohou být vysoce komplexní s řadou proteinů, které postupně fosforylují další. To vede k zesílení cesty.
Protein, který přidává fosfát, se nazývá kináza . Ty regulují velké množství reakcí v buňce. Proteiny, které odstraňují fosforylovou skupinu, se nazývají fosfatázy .
Kinázy získají fosfátovou skupinu z adenosintrifosfátu (ATP). Přidají fosfátovou skupinu k jedné ze tří aminokyselin - serinu, threoninu nebo tyrosinu. Jiné mohou působit na všechny tři nebo dokonce na další aminokyseliny, jako je histidin. Některé kinázy mají více specifik a mohou působit na více než jeden cíl. Taková široká cílová specificita umožňuje koordinovanou regulaci více drah jedním signálem.
Jednou z velmi důležitých podskupin kináz jsou serin / threoninové proteinové kinázy . Jejich fosforylační místo je OH skupina serinu nebo threoninu. Fosforylaci těmito kinázami lze regulovat chemickými signály, jakož i událostmi, jako je poškození DNA. MAP kinázy jsou dobře studovanou skupinou tohoto typu a podskupina MAP kináz je známa jako extracelulární signálně regulované kinázy (ERK).
Fosforylace ERK je široce exprimována jako intracelulární signální mechanismus. Na těchto ERK kinázách je důležité, že přenášejí extracelulární signály a amplifikují je uvnitř buňky. Dráha je aktivována mnoha různými extracelulárními faktory, včetně růstových faktorů, hormonů a karcinogenů. Cesta ERK je narušena u mnoha rakovin.
Proteinová fosforylace, a zejména umístění fosforylačních míst, je vysoce aktivním studijním oborem. Až polovina proteinů v buňce může být fosforylována. Různé společnosti se specializují na předpovídání, které oblasti proteinu mohou být fosforylovány.
Fosforylační fosforylační test obecně používá protilátky. Jsou to proteiny produkované imunitním systémem zvířete, které jsou specifické pro cizí útočníky. Existují stovky protilátek, které jsou specifické pro strukturální změny vyvolané fosforylací. Proteiny se spouští na gelu, který se oddělí podle velikosti a náboje a je známý jako 2-rozměrná elektroforéza. Potom je ošetřena fosfo-specifickou protilátkou pro stanovení rozdílů ve struktuře.
Je třeba poznamenat, že jiné typy molekul mohou být také fosforylovány. Například fosforylace cukrů je důležitou součástí buněčného metabolismu. Jedním takovým příkladem je glykolýza metabolické dráhy produkující energii. Prvním krokem v rozpadu glukózy je fosforylace skupiny OH na molekule glukózy.
Fosforylace adenosin difosfátu (ADP) na ATP je nezbytná pro to, aby došlo k mnoha energeticky náročným reakcím buňky. ATP je molekula s vysokou energií a uvolňuje energii, když daruje fosfátovou skupinu. Syntéza proteinů patří mezi mnoho důležitých buněčných procesů poháněných ATP.