Co jsou to fosforylační místa?

Fosforylační místa jsou konkrétní oblasti molekul, které podléhají přidání nebo odstranění fosfátové skupiny známé jako PO4. Jsou zvláště důležité pro regulaci proteinů v buňce. Fosforylace může aktivovat nebo deaktivovat protein a je důležitým způsobem regulace cest v buňce. Jeden protein může mít mnoho fosforylačních míst a každá jednotlivá buňka může mít tisíce. Některé výsledky fosforylace, která se zmizela, mohou zahrnovat rakovinu a cukrovku. Fosforylace proteinu může změnit jeho funkci nebo lokalizaci v buňce. Jednotlivé enzymy se liší v tom, zda jejich aktivní forma má fosforylační místo fosforylované nebo prázdné.

receptory jsou také důležitými místy fosforylace. Tyto přenosové signály a transdukční dráhy signálu jsou často regulovány fosforylačními místy. Jeden z faktorů, kterýDělá jim výhodné pro regulaci, že načasování signalizačních reakcí se může lišit od hodin do méně než sekundy. Cesty fosforylace mohou být velmi složité s řadou proteinů sekvenční fosforylace další. To vede k amplifikaci dráhy.

protein, který přidává fosfát, se nazývá kináza . Ty regulují velké množství reakcí v buňce. Proteiny, které odstraňují skupinu fosforyl, se nazývají fosfatázy .

kinázy získávají fosfátovou skupinu z adenosin trifosfátu (ATP). Přidávají skupinu fosfátu do jedné ze tří aminokyselin - serinu, threoninu nebo tyrosinu. Jiní mohou jednat na všech třech nebo dokonce na dalších aminokyselinách, jako je histidin. Některé kinázy mají více specifik a mohou působit na více než jeden cíl. Taková široká cílová specifičnost umožňuje koordinované regulaci více cestjeden signál.

Jednou z velmi důležitých podskupin kináz je serin/threoninové proteinové kinázy . Jejich fosforylační místo je OH skupinou serinu nebo threoninu. Fosforylace těmito kinázami může být regulována chemickými signály a také událostmi, jako je poškození DNA. Mapové kinázy jsou dobře studovanou skupinou tohoto typu a podskupina mapových kináz se nazývá kinázy regulované extracelulárním signálem (ERK).

Fosforylace

ERK je široce exprimována jako intracelulární signalizační mechanismus. Co je na těchto kinázách ERK důležité, je to, že přenášejí extracelulární signály a zesilují je uvnitř buňky. Cesta je aktivována mnoha různými extracelulárními faktory, včetně růstových faktorů, hormonů a karcinogenů. Cesta ERK je narušena u mnoha rakovin.

Fosforylace proteinu a zejména umístění fosforylačních míst, je vysoce aktivním oborem studia. Až polovina proteinů v buňce může být fosforylována. Různé compaNIE se specializují na předpovídání, které oblasti proteinu mohou být fosforylovány.

Test fosforylace proteinu obecně využívá protilátky. Jedná se o proteiny produkované imunitním systémem zvířete, které jsou specifické pro zahraniční útočníky. Existují stovky protilátek, které jsou specifické pro strukturální změny vyvolané fosforylací. Proteiny jsou provozovány na gelu, který se odděluje podle velikosti a náboje a je známý jako dvourozměrná elektroforéza. Poté se ošetřuje fosfo-specifickou protilátkou pro stanovení rozdílů ve struktuře.

Je třeba poznamenat, že jiné typy molekul mohou být také fosforylovány. Například fosforylace cukrů je důležitou součástí buněčného metabolismu. Jedním takovým příkladem je glykolýza produkující energii produkující metabolickou cestu. Prvním krokem v rozpadu glukózy je fosforylace skupiny OH na molekule glukózy.

Fosforylace adenosin difosfátu (ADP) na ATP je nezbytná pro mnoho CELEnergeticky náročné reakce. ATP je vysokoenergetická molekula a vydává energii, když daruje fosfátovou skupinu. Syntéza proteinů patří mezi mnoho důležitých buněčných procesů poháněných ATP.