Was ist Kollagenase?

Kollagenasen sind eine Kategorie von Enzymen, die die Hydrolyse von Kollagen beschleunigen. Diese Aufgabe wird durch das Aufbrechen von Peptidbindungen innerhalb von Kollagen gelöst, das ein wesentlicher Bestandteil der tierischen extrazellulären Matrix in Fleisch und Bindegewebe im Körper ist. Kollagenase hilft bei der Kollagenerzeugung, indem es Pro-Kollagen, den Kollagenvorläufer, spaltet, sobald es von der Zelle ausgeschieden wird.

Kollagenase wurde erstmals in den 1950er Jahren identifiziert und die Forschung ging schnell voran. Dies führte 1959 zu seiner Veröffentlichung in der akademischen Welt als kommerzielles Isolat. In den 1980er Jahren wurden mehrere Typen durch eine Reihe von Studien getrennt und charakterisiert. Diese verschiedenen Klassen unterschieden sich in Funktion und Zusammensetzung, hatten jedoch auch viele gemeinsame Merkmale.

Kollagenase hat ein Molekulargewicht im Bereich von 68 Kilodalton (kDa) bis 130 Kda aufgrund unterschiedlicher Größen, die auf der Klasse basieren, zu der das Isolat gehört. Der optimale pH-Wert für die Stabilität reicht von ungefähr 6,3 bis 7,5 mit einem theoretischen isoelektrischen Punkt von 5,62. Darüber hinaus bedeutet seine enzymatische Aktivität, dass zahlreiche Verbindungen und Moleküle die Fähigkeit besitzen, als Aktivator oder Inhibitor zu wirken. Beispielsweise sind Ca ^{2+ -} und Zn ²⁺ -Ionen zwei bekannte Aktivatoren. Andererseits Ethylendiamintetraessigsäure (EDTA), Ethylenglykoltetraessigsäure (EGTA), Cystein, Histidin, Dithiothreitol (DTT), 2-Mercaptoethanol, o-Phenanthrolin, Hg ²⁺ , Pb ²⁺ , Cd ²⁺ , Cu ^{2 +} und Zn ²⁺ sind alle bekannten Inhibitoren der Kollagenaseaktivität.

In der pharmazeutischen Industrie hat Kollagenase zahlreiche Anwendungen. Eine solche Anwendung ist die Verwendung zur Isolierung von Kardiomyozyten aus Knochen-, Knorpel- und Muskelgewebe. Eine andere bekannte Anwendung ist ihre Verwendung, um die Einführung von Krankheitserregern in Bioverarbeitungsversuchen zu stoppen. Bei der Verwendung von Kollagenase in Forschungsstudien verwenden die Forscher hochgereinigte Präparate, die von verschiedenen Unternehmen bezogen wurden.

Es wurde auch festgestellt, dass Kollagenasen die Zerstörung extrazellulärer Strukturen in pathogenen Bakterien unterstützen. Beispielsweise wirkt Kollagenase innerhalb des Bakteriums Clostidium als ein Exotoxin, bei dem es sich um jedes Toxin handelt, das von einem Mikroorganismus ausgeschieden wird, um den Wirt zu schädigen, indem normale Zellfunktionen gestört werden. Somit wirkt es als Virulenzfaktor und trägt zur Ausbreitung von Gasbrand bei, indem es auf Bindegewebe in Muskelzellen und anderen Körperorganen abzielt.

Innerhalb eines Organismus kann die Kollagenase-Produktion während einer Immunantwort induziert werden. Cytokine, kleine zellsignalisierende Proteinmoleküle, stimulieren Fibroblasten- und Osetoblasten-Zellen, die indirekte Gewebeschäden verursachen. Dies hat zur Zulassung von Kollagenasen für zwei medizinische Zwecke geführt. Erstens ist die Verwendung von Santyl Salbe zur Entfernung abgestorbener Haut von einer Wunde. Die zweite Anwendung ist die Behandlung von Duputrens Kontraktur.