Qu'est-ce que la collagénase?
Les collagénases sont une catégorie d'enzymes qui accélèrent l'hydrolyse du collagène. Cette tâche est accomplie par la rupture des liaisons peptidiques au sein du collagène, élément vital de la matrice extracellulaire animale dans la chair et le tissu conjonctif du corps. La collagénase aide à créer du collagène en coupant le pro-collagène, le précurseur du collagène, une fois qu'il est sécrété par la cellule.
La collagénase a été identifiée pour la première fois dans les années 1950 et les recherches ont progressé rapidement. Cela a abouti à sa sortie dans le monde universitaire en tant qu'isolat commercial en 1959. Dans les années 1980, plusieurs types avaient été séparés et caractérisés par un certain nombre d'études. Ces classes multiples différaient par leur fonction et leur composition, mais elles partageaient également de nombreuses caractéristiques communes.
La collagénase a un poids moléculaire allant de 68 kilodaltons (kDa) à 130 kda en raison de la taille différente en fonction de la classe à laquelle appartient l'isolat. Le pH optimal pour la stabilité est compris entre environ 6,3 et 7,5, avec un point isoélectrique théorique de 5,62. De plus, son activité enzymatique signifie que de nombreux composés et molécules ont la capacité d’agir en tant qu’activateur ou inhibiteur. Par exemple, les ions Ca2 + et Zn2 + sont deux activateurs connus. Par contre, l'acide éthylènediaminetétraacétique (EDTA), l'acide éthylène glycol tétraacétique (EGTA), la cystéine, l'histidine, le dithiothréitol (DTT), le 2-mercaptoéthanol, l'o-phénanthroline, Hg 2+ , Pb 2+ , Cd 2+ , Cd 2+ + et Zn 2+ sont tous des inhibiteurs connus de l'activité de la collagénase.
Dans l'industrie pharmaceutique, la collagénase a de nombreuses applications. L'une de ces applications est son utilisation pour l'isolement de cardiomyocytes à partir d'os, de cartilage et de tissus musculaires. Une autre application connue est son utilisation pour arrêter l'introduction d'agents pathogènes dans des expériences de biotraitement. Lors de l'utilisation de la collagénase dans des études de recherche, les chercheurs utilisent des préparations hautement purifiées achetées auprès de diverses sociétés.
Les collagénases ont également été associées à la destruction des structures extracellulaires chez les bactéries pathogènes. Par exemple, au sein de la bactérie clostidium, la collagénase agit comme une exotoxine, qui est une toxine sécrétée par un microorganisme qui endommage l’hôte en perturbant les fonctions cellulaires normales. Ainsi, il agit comme un facteur de virulence et contribue à la propagation de la gangrène gazeuse en ciblant le tissu conjonctif dans les cellules musculaires et les autres organes du corps.
Au sein d'un organisme, la production de collagénase peut être induite pendant une réponse immunitaire. Les cytokines, qui sont de petites molécules protéiques de signalisation cellulaire, stimulent les fibroblastes et les osetoblastes, ce qui provoque des lésions tissulaires indirectes. Cela a conduit à l'approbation des collagénases pour deux utilisations médicales. Le premier est l'utilisation de la pommade Santyl pour enlever la peau morte d'une plaie. La deuxième utilisation est pour le traitement de la contracture de Duputren.