Qu'est-ce que le système Ubiquitin?

L'ubiquitine est un type de protéine présent dans les cellules eucaryotes. Les cellules eucaryotes ont un noyau cellulaire et se retrouvent chez l'homme, les animaux, les plantes et les champignons. À l'intérieur des cellules, les protéines sont continuellement synthétisées et décomposées ou dégradées, et le système d'ubiquitine aide à réguler ce renouvellement protéique. L'ubiquitine se lie aux protéines qui doivent être dégradées, en les marquant efficacement. Ensuite, les protéines sont transférées dans une structure appelée protéasome où se produit la dégradation.

Les protéines sont composées d'unités appelées acides aminés et 76 acides aminés constituent la petite protéine de l'ubiquitine. La séquence de ces acides aminés ne change pas beaucoup dans différents organismes. L'ubiquitine de levure et l'ubiquitine humaine ne contiennent donc qu'environ trois différences de séquence. Ubiquitin tire son nom du mot omniprésent, qui fait référence à quelque chose qui se trouve partout. Conformément à son nom, l'ubiquitine n'est pas limitée à une partie de la cellule mais est présente partout. Le système d'ubiquitine est impliqué dans de nombreux processus cellulaires où se produisent des modifications protéiques, notamment la croissance, la division et la mort des cellules, ainsi que la copie et la réparation de l'ADN.

Avant que le système d'ubiquitine puisse commencer à fonctionner, il faut activer l'ubiquitine. Cette étape nécessite de l'énergie sous forme d'adénosine triphosphate (ATP), une structure qui transporte de l'énergie chimique à l'intérieur de la cellule. L'énergie est nécessaire pour permettre à une enzyme appelée E1 d'activer l'ubiquitine.

Ensuite, deux autres enzymes du système d'ubiquitine, appelées E2 et E3, agissent ensemble pour lier l'ubiquitine à la protéine cible. On pense que l'E3 aide également à identifier la protéine et qu'une ou plusieurs molécules d'ubiquitine peuvent alors y être attachées. Le signal qui marque une protéine à reconnaître par le système à ubiquitine n’est pas connu, bien que les scientifiques pensent que certains acides aminés pourraient en être responsables, dont certains pourraient rester cachés à moins que la protéine ne se développe ou ne prenne une réaction.

Enfin, la protéine avec son étiquette d'ubiquitine est transférée dans un protéasome pour être dégradée. Certains scientifiques pensent que l'ubiquitine aide à maintenir la protéine attachée au protéasome pendant la dégradation, l'empêchant ainsi de se rompre trop tôt. Les protéasomes sont des machines cylindriques dégradant les protéines qui consistent en un empilement d'anneaux. Les anneaux situés à chaque extrémité du cylindre sont inactifs tandis que les anneaux centraux sont actifs et renferment une chambre dans laquelle les protéines sont décomposées. Les capuchons situés aux deux extrémités du cylindre se fixent à l'ubiquitine et dirigent les protéines dans la chambre pour les dégrader.

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