Wat zijn de subklassen van Immunoglobulin G?
Er zijn vier immunoglobuline G-subklassen, elk genummerd voor hun relatieve overvloed in het lichaam. Deze moleculen vormen een belangrijk onderdeel van het immuunsysteem. Alle immunoglobuline G-moleculen zijn opgebouwd uit vier ketens van aminozuren, verbonden aan een centraal scharnier op een zodanige manier dat drie uiteinden zich vanuit het midden uitstrekken. De subklassen verschillen slechts in ongeveer 5% van hun aminozuren, en het zijn de verschillen in het scharnier die de vier ketens verbinden die verantwoordelijk zijn voor de structurele en functionele verschillen daartussen.
Van de vier immunoglobuline G-subklassen is immunoglobuline G1 veruit de meest voorkomende. Dit molecuul vormt meer dan de helft van de totale immunoglobuline G in het menselijk lichaam en meer dan een kwart van de hoeveelheid immunoglobuline van elke klasse. Het kan snel en gemakkelijk binden aan vreemde eiwitten, waardoor het een effectief antilichaam is. Immunoglobuline G1 is ook gemakkelijk in staat om de placentabarrière te passeren, waardoor het instrumenteel is bij het creëren van een tijdelijk immuunsysteem bij een pasgeborene.
Immunoglobuline G2 is de tweede meest voorkomende van de immunoglobuline G-subklassen. Het is de kleinste van dit soort antilichamen en ook de meest inflexibele omdat er meer verbindingen binnen het scharnier van het molecuul zijn. Hoewel aanzienlijk overvloediger dan de G3- of G4-subklassen, veroorzaakt dit antilichaam de minste hoeveelheid schade aan antigenen. Hoewel het niet zo effectief is als andere antilichamen in zijn klasse, maakt de korte lengte van het scharnier het minder gevoelig voor schade door moleculen die het kunnen beschadigen.
Het scharnier in het immunoglobuline G3-antilichaam is veruit het langst in alle immunoglobuline G-subklassen. Deze regio van het molecuul bevat 62 aminozuren, vergeleken met 15 in het volgende langste scharnier, dat wordt gevonden in immunoglobuline G1. Door de lengte van het scharnier kan immunoglobuline G3 snel en effectief binden aan antigenen en deze elimineren. Anderzijds maakt de lengte van het scharnier deze subklasse van immunoglobuline G ook het meest vatbaar voor schade door andere moleculen.
De minst overvloedige van de immunoglobuline G-subklassen is immunoglobuline G4. Dit antilichaam heeft dezelfde scharnier als immunoglobuline G2, maar mist de extra chemische bindingen die immunoglobuline G2 bijzonder stijf maken. Het is het meest voorkomende antilichaam in deze klasse om op allergenen te reageren, hoewel het ook aan virussen en bacteriën kan binden.