Was sind die Immunglobulin-G-Unterklassen?
Es gibt vier Immunglobulin-G-Unterklassen, die jeweils nach ihrer relativen Häufigkeit im Körper nummeriert sind. Diese Moleküle sind ein wichtiger Bestandteil des Immunsystems. Alle Immunglobulin-G-Moleküle bestehen aus vier Ketten von Aminosäuren, die an einem zentralen Gelenk so verbunden sind, dass sich drei Enden vom Zentrum aus erstrecken. Die Unterklassen unterscheiden sich nur in etwa 5% ihrer Aminosäuren, und es sind die Unterschiede im Gelenk, das die vier Ketten verbindet, die für die strukturellen und funktionellen Unterschiede zwischen ihnen verantwortlich sind.
Von den vier Immunglobulin-G-Unterklassen ist Immunglobulin G1 mit Abstand die am häufigsten vorkommende. Dieses Molekül macht mehr als die Hälfte des gesamten Immunglobulins G im menschlichen Körper und mehr als ein Viertel der Immunglobulinmenge einer Klasse aus. Es ist in der Lage, schnell und einfach an fremde Proteine zu binden, wodurch es zu einem wirksamen Antikörper wird. Immunglobulin G1 ist auch in der Lage, die Plazentaschranke zu überwinden, wodurch es zur Schaffung eines vorübergehenden Immunsystems bei einem Neugeborenen beiträgt.
Immunglobulin G2 ist die am zweithäufigsten vorkommende Immunglobulin-G-Unterklasse. Es ist der kleinste dieser Antikörpertypen und auch der unflexibelste, da es mehr Verbindungen innerhalb des Molekülscharniers gibt. Obwohl dieser Antikörper wesentlich häufiger vorkommt als die G3- oder G4-Unterklassen, verursacht er die geringste Schädigung der Antigene. Obwohl es nicht so wirksam ist wie andere Antikörper seiner Klasse, ist es aufgrund seiner geringen Länge weniger anfällig für Schäden durch Moleküle, die es schädigen könnten.
Das Gelenk innerhalb des Immunglobulin-G3-Antikörpers ist bei weitem das längste in allen Immunglobulin-G-Unterklassen. Diese Region des Moleküls enthält 62 Aminosäuren, verglichen mit 15 im nächstlängsten Gelenk, das im Immunglobulin G1 zu finden ist. Die Länge des Gelenks ermöglicht es Immunglobulin G3, schnell und effektiv an Antigene zu binden und diese zu eliminieren. Andererseits macht die Länge des Gelenks diese Unterklasse von Immunglobulin G am anfälligsten für Schäden durch andere Moleküle.
Die am wenigsten vorkommende Immunglobulin-G-Unterklasse ist Immunglobulin G4. Dieser Antikörper hat das gleiche Scharnier wie Immunglobulin G2, verfügt jedoch nicht über die zusätzlichen chemischen Bindungen, die Immunglobulin G2 besonders steif machen. Es ist der häufigste Antikörper in dieser Klasse, der auf Allergene reagiert, obwohl er auch an Viren und Bakterien binden kann.