Hva er en helikase?
En helikase er et enzym som pakkes sammen i deler av deoksyribonukleinsyre (DNA) eller ribonukleinsyre (RNA). Det beveger seg vanligvis i en retning nedover et dobbeltstrenget DNA-molekyl eller selvbundet RNA-molekyl, og bryter hydrogenbindingene mellom de komplementære nukleotidbaseparene. Helikase-enzymer er viktige for de cellulære prosessene med DNA-replikasjon og -reparasjon, transkripsjon av DNA til RNA, protein-translasjon og dannelse av ribosomer.
Det er mange forskjellige typer helikaseenzymer, inkludert 24 forskjellige helikaser i menneskekroppen. Hver har en litt annen struktur og driftsmåte. Noen fungerer som monomerer, eller enhetsenzymer, mens andre danner dimerer eller til og med heksamere, og kombinerer flere protein-underenheter for optimal funksjon. Alle helikaser har minst en viss grad av likhet i aminosyresekvensen deres, og disse lignende områdene antas å være involvert i bindingen av DNA- eller RNA-strengen eller bindingen og hydrolysen av adenosintrifosfat (ATP). Disse vanlige sekvensmotivene har hjulpet i klassifiseringen av helikaser i fem hovedfamilier.
Funksjonen til en helikase varierer avhengig av dens spesifikke struktur og teknikk for avvikling. Noen er aktive og bruker ATP for å slappe av trådene, mens andre er passive og trenger ikke energi for å fungere. Siden DNA- og RNA-molekyler kombineres og forblir koblet gjennom hydrogenbindinger, vil mange helikaser bruke molekyler av ATP for å bryte disse bindingene aktivt. Disse enzymene vil ha et ATP-bindingssete som vil gjøre dem i stand til å hydrolysere ATP for å få energien som trengs for å bryte hydrogenbindingene. Nedbrytningen av ATP vil ofte fremkalle enzymet ned DNA- eller RNA-strengen, noe som gjør bevegelsen ensrettet og lar det forhindre at de nylig separerte strengene rekombinerer seg.
Andre helikaseenzymer bruker ikke aktive energiske metoder for å skille nukleotidbaseparene. I stedet fester de seg til DNA- eller RNA-strengene og venter til lokale energiske svingninger og bevegelser endrer delvis delene fra hverandre. De translokulerer og bindes inn i det nydannede gapet og forhindrer strengene fra å gå sammen igjen. Denne mekanismen er generelt tregere, ettersom den er avhengig av tilfeldigheter og tilfeldige bevegelser for avvikling, snarere enn en direkte, kontrollert mekanisme.
Noen RNA-helikaseenzymer vil bruke en annen mekanisme for binding og avvikling. Mens mange RNA-helikaser virker på en måte som ligner på DNA-helikase, vil andre binde seg med et enkeltstrenget segment av RNA og vil også kreve ATP-binding. Disse helikassene vil faktisk ikke hydrolysere ATP eller hente energi fra den, men ATP er nødvendig for en formendring som vil aktivere enzymet.