Che cos'è un elicase?
Un elicasi è un enzima che decomprime i filamenti uniti di acido desossiribonucleico (DNA) o acido ribonucleico (RNA). Di solito si sposta in una direzione verso il basso di una molecola di DNA a doppio filamento o di una molecola di RNA auto-legata, rompendo i legami idrogeno tra le coppie di basi nucleotidiche complementari. Gli enzimi elicasi sono importanti per i processi cellulari di replicazione e riparazione del DNA, trascrizione del DNA in RNA, traduzione delle proteine e creazione di ribosomi.
Esistono molti diversi tipi di enzimi elicasi, inclusi 24 diversi elicasi nel corpo umano. Ognuno ha una struttura e un metodo di funzionamento leggermente diversi. Alcuni funzionano come monomeri o enzimi a unità singola, mentre altri formano dimeri o addirittura esameri, combinando più subunità proteiche per una funzione ottimale. Tutte le elicasi condividono almeno un certo grado di somiglianza nella loro sequenza di aminoacidi e si ritiene che queste aree simili siano coinvolte nel legame del filamento di DNA o RNA o nel legame e idrolisi dell'adenosina trifosfato (ATP). Questi motivi di sequenza comuni hanno contribuito alla classificazione delle elicasi in cinque famiglie principali.
La funzione di un elicase varia a seconda della sua struttura specifica e tecnica per svolgersi. Alcuni sono attivi, utilizzando ATP per svolgere i fili, mentre altri sono passivi e non richiedono energia per funzionare. Poiché le molecole di DNA e RNA si combinano e rimangono collegate attraverso legami a idrogeno, molte elicasi useranno molecole di ATP per rompere attivamente questi legami. Questi enzimi avranno un sito di legame ATP che consentirà loro di idrolizzare l'ATP per ottenere l'energia necessaria per rompere i legami idrogeno. La rottura dell'ATP spinge spesso l'enzima nel filamento di DNA o RNA, rendendo il suo movimento unidirezionale e consentendogli di impedire la ricombinazione dei filamenti recentemente separati.
Altri enzimi elicasi non usano metodi energetici attivi per separare le coppie di basi nucleotidiche. Invece, si attaccano ai filamenti di DNA o RNA e attendono fino a quando le fluttuazioni energetiche locali e i cambiamenti di movimento distorcano parzialmente i trefoli. Quindi traslocano e si legano nello spazio appena formato, impedendo ai fili di ricongiungersi. Questo meccanismo è generalmente più lento, poiché dipende dal caso e da movimenti casuali per svolgersi, piuttosto che un meccanismo diretto e controllato.
Alcuni enzimi dell'RNA helicase useranno un meccanismo diverso per legare e svolgersi. Mentre molte elicasi dell'RNA agiscono in modo simile all'elicasi del DNA, altre si legheranno con un singolo segmento di RNA a filamento e richiederanno anche il legame ATP. Questi elicasi non idrolizzeranno effettivamente l'ATP né ne trarranno energia, ma l'ATP è necessario per un cambiamento di forma che attiverà l'enzima.