Was ist eine Helikase?
Eine Helikase ist ein Enzym, das Unzips mit Desoxyribonukleinsäure (DNA) oder Ribonukleinsäure (RNA) angeschlossen hat. Es bewegt sich normalerweise in eine Richtung ein doppelsträngiges DNA-Molekül oder ein selbstgebundenes RNA-Molekül, wodurch die Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den komplementären Nucleotid-Basenpaaren gebrochen werden. Helikase -Enzyme sind wichtig für die zellulären Prozesse der DNA -Replikation und -reparatur, der Transkription von DNA zu RNA, Proteintranslation und der Erzeugung von Ribosomen. Jedes hat eine etwas andere Struktur und Betriebsmethode. Einige arbeiten als Monomere oder Enzyme mit Einzeleinheiten, während andere Dimere oder sogar Hexamere bilden und mehrere Proteinuntereinheiten für eine optimale Funktion kombinieren. Alle Helikasen haben zumindest einen gewissen Grad an Ähnlichkeit in ihrer Aminosäuresequenz, und es wird angenommenTriphosphat (ATP). Diese gemeinsamen Sequenzmotive haben bei der Klassifizierung von Helikasen in fünf Hauptfamilien unterstützt.
Die Funktion einer Helikase hängt von ihrer spezifischen Struktur und Technik zum Abwickeln ab. Einige sind aktiv und verwenden ATP, um die Stränge abzuwickeln, während andere passiv sind und keine Energie benötigen, um zu funktionieren. Da sich DNA- und RNA -Moleküle durch Wasserstoffbrückenbindungen verbinden und bleiben, verwenden viele Helikasen Moleküle von ATP, um diese Bindungen aktiv zu brechen. Diese Enzyme haben eine ATP -Bindungsstelle, mit der sie ATP hydrolysieren, um die Energie zu gewinnen, die zum Brechen der Wasserstoffbrückenbindungen erforderlich ist. Der Abbau von ATP treibt das Enzym häufig in den DNA- oder RNA -Strang, wodurch seine Bewegung unidirektional wird und es ihm ermöglicht, die kürzlich getrennten Stränge zu verhindern.
Andere Helikase -Enzyme verwenden keine aktiven energetischen Methoden, um den Nukleo zu trennenGezeitenbasispaare. Stattdessen befinden sie sich an die DNA- oder RNA -Stränge und warten, bis lokale energetische Schwankungen und Bewegungen die Stränge teilweise auseinander verdrehen. Sie translozieren und binden dann in die neu gebildete Lücke und verhindern, dass sich die Stränge wieder anschließen. Dieser Mechanismus ist im Allgemeinen langsamer, da er von Zufall und zufälligen Bewegungen zum Abwickeln abhängt, anstatt von einem direkten, kontrollierten Mechanismus.
Einige RNA -Helikase -Enzyme verwenden einen anderen Mechanismus zur Bindung und Entspannung. Während viele RNA -Helikasen ähnlich wie DNA -Helikase wirken, werden andere mit einem einzelnen gestrandeten RNA -Segment binden und auch eine ATP -Bindung benötigt. Diese Helikasen werden die ATP nicht tatsächlich hydrolysieren oder Energie daraus ableiten, aber das ATP ist für eine Formänderung erforderlich, die das Enzym aktiviert.