Was ist Ubiquitin-Protein?
Ubiquitin (Ub) -Protein ist ein regulatorisches Protein, das in den Geweben von eukaryotischen Organismen vorkommt, die komplexe Zellstrukturen aufweisen, die von Membranen umgeben sind. Tiere, Pflanzen und Pilze fallen in diese Kategorie. Die Hauptaufgabe von Ubiquitin-Protein besteht darin, andere Proteine für die Zerstörung zu markieren. Wenn sich mindestens vier an ein anderes Protein binden, beginnt die Zelle, es zu zerlegen.
Das Ubiquitin-Protein besteht aus einer Sequenz von nur 76 Aminosäuren und variiert zwischen den Organismen nur wenig. Es gibt nur einen geringen Unterschied zwischen der menschlichen Version und der in Hefe gefundenen, was darauf hindeutet, dass seine Struktur für die komplexe Zellfunktion wesentlich ist. Die Aminosequenz wurde über die Evolutionsgeschichte hinweg konserviert.
Zellen bauen kontinuierlich Proteine auf, die bestimmte Funktionen erfüllen. Das Zerlegen dieser Art von Protein ist ein wirksamer Weg, um sicherzustellen, dass der damit verbundene Prozess gestoppt wird. Ubiquitin-Protein spielt eine zentrale Rolle bei der Beseitigung von Proteinen, die nicht mehr benötigt werden. Bei einer verarbeiteten sogenannten Ubiquitinierung erhalten die zu recycelnden Proteine eine molekulare Markierung, das Ubiquitin-Protein.
Es wird angenommen, dass regulatorische Proteine, die ihre Funktion erfüllt haben, ein Signal auslösen, das das Ubiquitin-Protein anzieht. Drei Arten von Enzymen sind erforderlich, um die Bindung zu vervollständigen. E1 oder Ub-aktivierende Enzyme versetzen das Ubiquitin in einen reaktiven Zustand. Die Bindung an das Protein wird durch E2 oder Ub-konjugierende Enzyme katalysiert. Ein dritter Enzymtyp, E3, identifiziert das zu entfernende Protein.
Ein einzelner Organismus kann viele verschiedene Versionen dieser Enzyme enthalten. Es gibt zum Beispiel über ein Dutzend Varianten des E2-Enzyms in Hefe. Es wird angenommen, dass eine Kombination dieser Varianten die Ubiquitin-Markierung von Proteinen erleichtert, die mit spezifischen Funktionen assoziiert sind.
Ein Protein, das durch vier oder mehr Markierungen identifiziert wird, wird in das Proteasom eingespeist, eine hohle Struktur, die Proteine in einzelne Teile zerlegt. Das Ubiquitin-Protein-Tag wirkt wie ein chemischer Schlüssel zum Öffnen des Proteasoms. Wenn die Demontage beginnt, werden die Ub-Tags freigegeben und können wieder verwendet werden. Der Nobelpreis für Chemie 2004 wurde an die Entdecker dieses Prozesses verliehen.
Das Ubiquitin-Protein spielt eine zentrale Rolle in vielen verschiedenen zellulären Prozessen. Fehlfunktionen in Ub-vermittelten Prozessen können zu einer Reihe von pathologischen Zuständen führen. Bestimmte Krebsarten, Störungen des Immunsystems und degenerative Nervenerkrankungen wurden mit einer unzulänglichen Ub-Funktion in Verbindung gebracht, was mögliche Behandlungsoptionen oder Wege für weitere Forschungen nahe legt.