Qu'est-ce que la protéine Ubiquitine?

La protéine Ubiquitine (Ub) est une protéine régulatrice présente dans les tissus des organismes eucaryotes, qui possèdent des structures cellulaires complexes entourées de membranes. Les animaux, les plantes et les champignons sont inclus dans cette catégorie. Le rôle principal de la protéine d'ubiquitine est de marquer d'autres protéines en vue de leur destruction. Quand au moins quatre s’attachent à une autre protéine, la cellule commence à la désassembler.

Composée d'une séquence de seulement 76 acides aminés, la protéine d'ubiquitine varie peu d'un organisme à l'autre. Il n'y a qu'une légère différence entre la version humaine et celle trouvée dans la levure, ce qui suggère que sa structure est essentielle à la fonction cellulaire complexe. La séquence amino a été conservée sur l'histoire de l'évolution.

Les cellules construisent en permanence des protéines qui remplissent des fonctions spécifiques. Le désassemblage de ce type de protéine est un moyen efficace d’arrêter le processus qui y est associé. La protéine ubiquitine joue un rôle central dans l'élimination des protéines dont on n'a plus besoin. Dans une ubiquitination traitée, les protéines à recycler reçoivent une étiquette moléculaire, la protéine d'ubiquitine.

On pense que les protéines régulatrices qui ont rempli leur fonction déclenchent un signal qui attire la protéine d'ubiquitine. Trois types d’enzymes sont nécessaires pour compléter l’attachement. E1, ou enzymes activant Ub, placent l'ubiquitine dans un état réactif. L'attachement à la protéine est catalysé par des enzymes conjuguant E2 ou Ub. Un troisième type d’enzyme, l’E3, permet d’identifier la protéine à éliminer.

Un seul organisme peut contenir de nombreuses versions différentes de ces enzymes. Par exemple, il existe plus d'une douzaine de variantes de l'enzyme E2 dans la levure. On pense qu'une combinaison de ces variants facilite le marquage à l'ubiquitine de protéines associées à des fonctions spécifiques.

Une protéine identifiée par quatre étiquettes ou plus est introduite dans le protéasome, une structure creuse qui décompose les protéines en parties individuelles. La balise protéique d'ubiquitine agit comme une clé chimique pour ouvrir le protéasome. Lorsque le désassemblage commence, les balises Ub sont libérées et peuvent être réutilisées. Le prix Nobel de chimie 2004 a été attribué aux découvreurs de ce procédé.

La protéine d'ubiquitine joue un rôle central dans de nombreux processus cellulaires. Un dysfonctionnement dans les processus médiés par Ub peut conduire à un certain nombre de conditions pathologiques. Certains cancers, des troubles du système immunitaire et des maladies nerveuses dégénératives ont été liés à un dysfonctionnement de la fonction Ub, suggérant des options de traitement possibles ou des pistes de recherche.