ユビキチンタンパク質とは？

ユビキチン（Ub）タンパク質は、真核生物の組織全体に見られる調節タンパク質で、膜に囲まれた複雑な細胞構造を持っています。 動物、植物、菌類はこのカテゴリに含まれます。 ユビキチンタンパク質の主な役割は、破壊のために他のタンパク質にタグを付けることです。 少なくとも4つが別のタンパク質に付​​着すると、細胞はそれを分解し始めます。

ユビキチンタンパク質はわずか76アミノ酸の配列で構成されており、生物間でほとんど変化しません。 人間のバージョンと酵母で見られるものとの間にはわずかな違いしかなく、その構造が複雑な細胞機能に不可欠であることを示唆しています。 アミノ配列は進化の歴史にわたって保存されています。

細胞は特定の機能を実行するタンパク質を継続的に構築しています。 このタイプのタンパク質の分解は、それに関連するプロセスが停止することを保証する効果的な方法です。 ユビキチンタンパク質は、不要になったタンパク質の除去に中心的な役割を果たします。 ユビキチン化と呼ばれる処理では、リサイクルされるタンパク質に分子タグであるユビキチンタンパク質が与えられます。

機能を完了した調節タンパク質は、ユビキチンタンパク質を引き付けるシグナルをトリガーすると考えられています。 付着を完了するには、3種類の酵素が必要です。 E1、またはUb活性化酵素は、ユビキチンを反応状態にします。 タンパク質への付着は、E2またはUb共役酵素によって触媒されます。 3番目のタイプの酵素であるE3は、除去するタンパク質を特定する働きをします。

単一の生物には、これらの酵素のさまざまなバージョンが含まれている場合があります。 たとえば、酵母にはE2酵素の変形が12個以上あります。 これらの変異体の組み合わせは、特定の機能に関連するタンパク質のユビキチン標識付けを促進すると考えられています。

4つ以上のタグで識別されるタンパク質は、プロテアソームに供給されます。プロテアソームは、タンパク質を個々の部分に分解する中空構造です。 ユビキチンタンパク質タグは、プロテアソームを開く化学的鍵のように機能します。 分解が開始されると、Ubタグが解放され、再び使用できるようになります。 2004年のノーベル化学賞は、このプロセスの発見者に授与されました。

ユビキチンタンパク質は、多くの異なる細胞プロセスで中心的な役割を果たしています。 Ubを介したプロセスの機能不全は、多くの病的状態につながる可能性があります。 特定の癌、免疫系の障害、および変性神経疾患は、不適切なUb機能に結びついており、治療法の選択肢やさらなる研究の道が示唆されています。