ユビキチンタンパク質とは何ですか？

ユビキチン（UB）タンパク質は、真核生物の組織全体に見られる調節タンパク質であり、膜に囲まれた複雑な細胞構造を持つものです。動物、植物、真菌はこのカテゴリに含まれています。ユビキチンタンパク質の主な役割は、他のタンパク質にタグを破壊することです。少なくとも4つが別のタンパク質に付​​着すると、細胞はそれを分解し始めます。 わずか76アミノ酸の配列で構成される

ユビキチンタンパク質は、生物によってほとんど変化しません。人間のバージョンと酵母に見られるものの間にはわずかな違いしかありません。その構造は複雑な細胞機能に不可欠であることを示唆しています。アミノシーケンスは、進化の歴史よりも保存されています。

細胞は、特定の機能を実行するタンパク質を継続的に構築しています。このタイプのタンパク質の分解は、それに関連するプロセスが停止していることを保証する効果的な方法です。ユビキチンタンパク質は、タンパク質の除去において中心的な役割を果たします。帽子はもう必要ありません。加工された「ユビキチン化」という用語では、リサイクルされるタンパク質に分子タグであるユビキチンタンパク質が与えられます。

その機能を完了した調節タンパク質は、ユビキチンタンパク質を引き付けるシグナルをトリガーすると考えられています。アタッチメントを完了するには、3種類の酵素が必要です。 E1、またはUB活性化酵素は、ユビキチンを反応性状態に入れます。タンパク質への付着は、E2またはUB結合酵素によって触媒されます。 3番目のタイプの酵素E3は、除去されるタンパク質を特定するために機能します。

単一の生物には、これらの酵素のさまざまなバージョンが含まれる場合があります。たとえば、酵母にはE2酵素には12を超えるバリアントがあります。これらのバリアントの組み合わせは、特定の機能に関連するタンパク質のユビキチンタグ付けを促進すると考えられています。

4つ以上のタグで識別されたタンパク質は、プロテアソームに供給されます。タンパク質を個々の部分に分解する中空構造。ユビキチンタンパク質タグは、プロテアソームを開くための化学鍵のように作用します。 分解が開始されると、UBタグがリリースされ、再度使用できます。 2004年のノーベル化学賞は、このプロセスの発見者に授与されました。

ユビキチンタンパク質は、多くの異なる細胞プロセスで中心的な役割を果たします。 UB媒介プロセスの機能障害は、多くの病理学的状態につながる可能性があります。特定の癌、免疫系の障害、および変性神経疾患は不適切なUB機能に結び付けられており、さらなる研究のための可能な治療オプションまたは手段を示唆しています。