¿Cuál es la vía de ubiquitinación?
Muchas de las proteínas en una célula se reciclan regularmente y sirven como fuente de aminoácidos para la nueva síntesis de proteínas. La ubiquitina es una proteína muy pequeña que se llama así porque es ubicua en las células eucariotas y tiene una estructura muy similar entre organismos muy diferentes. Funciona como una etiqueta que se une a las proteínas para atacarlas, generalmente para la degradación. El proceso de agregar esta etiqueta a las proteínas específicas se conoce como la vía de ubiquitinación. Posteriormente, estas proteínas se descomponen en piezas pequeñas en una estructura conocida como proteasoma.
Las proteínas son moléculas compuestas por unidades de aminoácidos unidos por enlaces péptidos. Pueden sufrir una gran cantidad de modificaciones, una de las cuales es tener compuestos unidos al principio o al final de la molécula de proteína. Muchas proteínas son enzimas, que aceleran las reacciones. Un tipo de enzima es una proteasa, que degrada otras proteínas bajo circunstancias específicas y altamente reguladas. La ubiquitLa vía de inación implica la actividad de las proteasas.
ubiquitina es una molécula siempre presente en organismos superiores. No se encuentra en las bacterias. Esta pequeña proteína se encuentra dentro de las células. Tiene un número inusualmente alto de moléculas de la lisina de aminoácidos, y hay siete de estos compuestos presentes.
El trabajo original sobre ubiquitina sugirió que las proteínas objetivo, especialmente aquellas que estaban defectuosas, unidas a una molécula de lisina particular en esta etiqueta de proteína. Ahora se sabe que las proteínas para degradarse pueden unirse a varios grupos de lisina o incluso al grupo final de esta proteína siempre presente. El proceso de unión de la proteína a la ubiquitina para comenzar el proceso de ubiquitinación es intensivo en energía. Normalmente, la escisión de un enlace péptido libera energía. En este caso, utiliza una molécula del trifosfato de adenosina de moneda de energía de la célula (ATP).
La vía de ubiquitinación escomplejo. Incluso la unión de la ubiquitina a la proteína dirigida implica tres enzimas diferentes. Uno activa la ubiquitina y se conoce como E1. Hay docenas de diferentes tipos de enzimas involucradas en el paso dos, conocido como E2, en los que la ubiquitina activada se une a una enzima conjugada. El paso 3 utiliza uno de los cientos de diferentes tipos de enzimas que reconocen diferentes proteínas que se degradan y unen la proteína objetivo a un grupo de lisina en la molécula de ubiquitina.
ubiquitinación tiene lugar dentro de un complejo llamado proteasoma. Esta es una gran estructura en la que las proteasas degradan la proteína ubiquitinilada. Se descompone en fragmentos más pequeños de aminoácidos conocidos como péptidos. Las peptidasas se pueden degradar fácilmente en sus componentes aminoácidos y usarse como fuente de aminoácidos para sintetizar nuevas proteínas. En algunos casos, el proceso produce péptidos activos involucrados en el metabolismo celular.
El descubrimiento de que la vía de ubiquitinación leD a las proteínas que se degradan dentro del proteasoma fue un trabajo innovador. Obtuvo el Premio Nobel de Química para los tres científicos involucrados. A medida que se han realizado más investigación sobre este proceso, ha resultado ser mucho más complicado de lo que se pensaba originalmente. Las proteínas pueden tener ubiquitina agregada en una variedad de modas, como en una cadena. Este proceso tiene implicaciones en todo el espectro de fisiología, enfermedades infecciosas y trastornos genéticos.