유비퀴틴 화 통로는 무엇입니까?

세포의 많은 단백질은 정기적으로 재활용되며 새로운 단백질 합성을위한 아미노산 공급원으로 사용됩니다. 유비퀴틴은 매우 작은 단백질로, 진핵 세포에서 편재하고 크게 다른 유기체 사이에서 매우 유사한 구조를 갖기 때문에 그렇게 명명되었습니다. 일반적으로 분해를 위해 단백질에 부착하여 단백질을 표적으로하는 태그 역할을합니다. 이 태그를 표적화 된 단백질에 첨가하는 과정은 유비퀴틴 화 경로로 알려져있다. 이어서, 이들 단백질은 프로 테아 좀으로 알려진 구조에서 작은 조각으로 분해된다.

단백질은 펩티드 결합에 의해 함께 묶인 아미노산 단위로 구성된 분자이다. 이들은 단백질 분자의 시작 또는 끝에 부착 된 화합물을 갖는 많은 변형을 겪을 수있다. 많은 단백질이 효소이므로 반응 속도가 빨라집니다. 한 유형의 효소는 프로테아제이며, 이는 특이적이고 고도로 조절 된 환경에서 다른 단백질을 분해합니다. 유비퀴틴 화 경로는 프로테아제의 활성을 포함한다.

유비퀴틴은 더 높은 유기체에서 항상 존재하는 분자입니다. 박테리아에서는 발견되지 않습니다. 이 작은 단백질은 세포 내에서 발견됩니다. 아미노산 리신 분자는 비정상적으로 많으며이 화합물들 중 7 개가 존재합니다.

유비퀴틴에 대한 최초의 연구는 표적 단백질, 특히 결함이있는 단백질을이 단백질 태그의 특정 리신 분자에 결합시키는 것을 제안 하였다. 이제 분해 될 단백질이 다양한 라이신 그룹 또는 심지어이 현재 존재하는 단백질의 말단 그룹에 결합 할 수있는 것으로 알려져있다. 유비퀴틴 화 과정을 시작하기 위해 단백질을 유비퀴틴에 결합시키는 과정은 에너지 집약적이다. 일반적으로, 펩티드 결합의 절단은 에너지를 방출한다. 이 경우 세포의 에너지 통화 아데노신 트리 포스페이트 (ATP) 분자를 사용합니다.

유비퀴틴 화 경로는 복잡하다. 표적 단백질에 유비퀴틴의 결합조차도 3 가지 상이한 효소를 포함한다. 하나는 유비퀴틴을 활성화시키고 E1로 알려져 있습니다. 활성화 된 유비퀴틴이 접합 효소에 부착되는 E2로 알려진 2 단계에 관여하는 수십 가지의 다른 유형의 효소가 있습니다. 단계 3은 분해 될 상이한 단백질을 인식하고 유비퀴틴 분자상의 리신 그룹에 표적 단백질을 부착시키는 수백 가지 상이한 유형의 효소 중 하나를 이용한다.

유비퀴틴 화는 프로 테아 좀 (proteasome)이라는 복합체 내에서 일어난다. 이것은 프로테아제가 유비 퀴티 닐화 된 단백질을 분해하는 큰 구조이다. 펩타이드로 알려진 더 작은 아미노산 조각으로 나뉩니다. 이들 조각은 펩 티다 제에 의해 성분 아미노산으로 쉽게 분해 될 수 있고 새로운 단백질을 합성하기위한 아미노산 공급원으로서 사용될 수있다. 일부 경우에, 공정은 세포 대사에 관여하는 활성 펩티드를 생성한다.

유비퀴틴 화 경로가 프로 테아 좀 내에서 단백질이 분해되게한다는 발견은 획기적인 작업이었다. 그것은 관련된 세 명의 과학자들에게 노벨 화학상을 받았습니다. 이 과정에 대한 더 많은 연구가 진행되면서 원래 생각보다 훨씬 더 복잡한 것으로 판명되었습니다. 단백질은 사슬과 같은 다양한 방식으로 유비퀴틴을 첨가 할 수있다. 이 과정은 다양한 생리학, 전염병 및 유전 적 장애에 영향을 미칩니다.