Was ist der Ubiquitinierungsweg?
Viele der Proteine in einer Zelle werden regelmäßig recycelt und dienen als Quelle für Aminosäuren für die neue Proteinsynthese. Ubiquitin ist ein sehr kleines Protein, das so genannt wird, weil es in eukaryotischen Zellen allgegenwärtig ist und eine sehr ähnliche Struktur zwischen sehr unterschiedlichen Organismen aufweist. Es fungiert als Tag, das an Proteine angeschlossen ist, um sie zu zielen, im Allgemeinen zur Verschlechterung. Der Prozess des Hinzufügens dieses Tags zu den gezielten Proteinen ist als Ubiquitinierungsweg bekannt. Anschließend werden diese Proteine in kleine Stücke in einer als Proteasom bezeichneten Struktur zerlegt. Sie können viele Modifikationen durchlaufen, von denen eine Verbindungen auf dem Beginn oder Ende des Proteinmoleküls aufweist. Viele Proteine sind Enzyme, die die Reaktionen beschleunigen. Eine Art von Enzym ist eine Protease, die andere Proteine unter bestimmten und stark regulierten Umständen beeinträchtigt. Der UbiquitDer Inationweg beinhaltet die Aktivität von Proteasen.
Ubiquitin ist ein allgegenwärtiges Molekül in höheren Organismen. Es ist nicht in Bakterien zu finden. Dieses kleine Protein wird in Zellen gefunden. Es hat eine ungewöhnlich hohe Anzahl von Molekülen des Aminosäure -Lysins, und es sind sieben dieser Verbindungen vorhanden.
ursprüngliche Arbeiten an Ubiquitin deuteten darauf hin, dass Zielproteine, insbesondere solche, die defekt waren, an ein bestimmtes Lysinmolekül auf diesem Protein -Tag gebunden waren. Jetzt ist bekannt, dass abgebaute Proteine an verschiedene Lysingruppen oder sogar an die Endgruppe dieses allgegenwärtigen Proteins binden können. Der Prozess der Bindung des Proteins an Ubiquitin, um den Ubiquitinierungsprozess zu beginnen, ist energieintensiv. Normalerweise setzt die Spaltung einer Peptidbindung Energie frei. In diesem Fall wird ein Molekül der Energiewährungs -Adenosintriphosphat der Zelle (ATP) verwendet.
Der Ubiquitinierungsweg istKomplex. Sogar die Bindung von Ubiquitin an das gezielte Protein beinhaltet drei verschiedene Enzyme. Man aktiviert das Ubiquitin und ist als E1 bekannt. Es gibt Dutzende verschiedener Arten von Enzymen, die an Schritt zwei beteiligt sind, die als E2 bekannt sind, in denen das aktivierte Ubiquitin an ein konjugierendes Enzym gebunden ist. Schritt 3 verwendet eines von Hunderten verschiedener Arten von Enzymen, die verschiedene Proteine erkennen, die abgebaut werden sollen, und findet das Zielprotein an eine Lysingruppe am Ubiquitinmolekül.
Ubiquitinierung findet innerhalb eines Komplexes, der als Proteasom bezeichnet wird, statt. Dies ist eine große Struktur, in der Proteasen das ubiquitinylierte Protein abbauen. Es ist in kleinere Fragmente von Aminosäuren unterteilt, die als Peptide bekannt sind. Diese Stücke können leicht in ihre Komponenten -Aminosäuren durch Peptidasen abgebaut werden und als Aminosäurequelle verwendet werden, um neue Proteine zu synthetisieren. In einigen Fällen erzeugt der Prozess aktive Peptide, die am Zellstoffwechsel beteiligt sind.
Die Entdeckung, dass der Ubiquitinierungsweg leD Zu den Proteinen, die innerhalb des Proteasoms verschlechtert wurden, war wegen der börsenmäßigen Arbeit. Es erhielt den Nobelpreis für Chemie für die drei beteiligten Wissenschaftler. Da zu diesem Prozess mehr Forschung durchgeführt wurde, hat sich herausgestellt, dass es viel komplizierter ist als ursprünglich angenommen. Proteine können Ubiquitin in einer Reihe von Moden wie in einer Kette hinzugefügt haben. Dieser Prozess hat Auswirkungen auf das Spektrum der Physiologie, Infektionskrankheiten und genetische Störungen.