Hva er ubiquitineringsveien?

Mange av proteinene i en celle blir resirkulert regelmessig og tjener som en kilde til aminosyrer for ny proteinsyntese. Ubiquitin er et veldig lite protein som er så navngitt fordi det er allestedsnærværende i eukaryote celler og har en svært lik struktur mellom sterkt forskjellige organismer. Den fungerer som en tag som fester seg til proteiner for å målrette dem, vanligvis for nedbrytning. Prosessen med å legge denne taggen til de målrettede proteinene er kjent som ubiquitineringsveien. Deretter blir disse proteinene brutt ned i små biter i en struktur kjent som et proteasom.

proteiner er molekyler sammensatt av enheter av aminosyrer som er spredt sammen av peptidbindinger. De kan gjennomgå en god del modifikasjoner, hvorav den ene har forbindelser festet til begynnelsen eller slutten av proteinmolekylet. Mange proteiner er enzymer, som fremskynder reaksjoner. En type enzym er en protease, som nedbryter andre proteiner under spesifikke og sterkt regulerte omstendigheter. UbiquitInasjonsvei involverer aktivitet av proteaser.

ubiquitin er et stadig tilstedeværende molekyl i høyere organismer. Det finnes ikke i bakterier. Dette lille proteinet finnes i celler. Den har et uvanlig høyt antall molekyler av aminosyrelysinet, og det er syv av disse forbindelsene til stede.

Originalt arbeid med ubiquitin antydet at målproteiner, spesielt de som var mangelfulle, bundet til et bestemt lysinmolekyl på dette protein -taggen. Nå er det kjent at proteiner som skal nedbrytes kan binde seg til forskjellige lysingrupper eller til og med til sluttgruppen til dette stadig tilstedeværende proteinet. Proteinets prosess til protein til ubiquitin for å starte prosessen med ubiquitinering er energikrevende. Normalt frigjør spaltningen av en peptidbinding energi. I dette tilfellet benytter det et molekyl av cellens energivaluta adenosintrifosfat (ATP).

ubiquitineringsveien erKompleks. Selv bindingen av ubiquitin til det målrettede proteinet involverer tre forskjellige enzymer. Man aktiverer ubiquitin og er kjent som E1. Det er dusinvis av forskjellige typer enzymer involvert i trinn to, kjent som E2, der det aktiverte ubiquitin er festet til et konjugasjonsenzym. Trinn 3 bruker en av hundrevis av forskjellige typer enzymer som gjenkjenner forskjellige proteiner som skal nedbrytes og fester målproteinet til en lysinegruppe på ubiquitin -molekylet.

Ubiquitination finner sted i et kompleks kalt et proteasom. Dette er en stor struktur der proteaser nedbryter det ubiquitinylerte proteinet. Det er brutt ned i mindre fragmenter av aminosyrer kjent som peptider. Disse bitene kan lett nedbrytes i sine komponentaminosyrer ved hjelp av peptidaser og brukes som en aminosyrekilde for å syntetisere nye proteiner. I noen tilfeller produserer prosessen aktive peptider involvert i cellulær metabolisme.

oppdagelsen at ubiquitineringsveien LED til proteinene som ble nedbrutt i proteasomet var bakkeledende arbeid. Det tjente Nobelprisen i kjemi for de tre involverte forskerne. Etter hvert som mer forskning har blitt forsket på denne prosessen, har det vist seg å være mye mer komplisert enn opprinnelig antatt. Proteiner kan ha ubiquitin tilsatt i en rekke moter, for eksempel i en kjede. Denne prosessen har implikasjoner på tvers av spekteret av fysiologi, smittsomme sykdommer og genetiske lidelser.