Wat is eiwitafbraak?
Cellen breken eiwitten af om verschillende redenen, variërend van het inactiveren van ze na gebruik tot het helpen bij celsignalering. Dit proces, bekend als eiwitafbraak of proteolyse, vindt constant plaats in cellen. Eiwitniveaus moeten binnen specifieke niveaus blijven om cellen goed te laten functioneren, dus cellen hebben verschillende manieren om deze moleculen te verteren.
Verschillende eiwitten worden met verschillende snelheden afgebroken. Structurele eiwitten en enzymen gaan meestal langer mee dan regulerende eiwitten en kunnen een halfwaardetijd van één tot drie dagen hebben. Afhankelijk van het eiwit kan elk uur van minder dan 10% van de beschikbare moleculen tot 100% worden afgebroken.
Eiwitafbraak vereist energie in de vorm van adenosinetrifosfaat (ATP). ATP wordt geconsumeerd door speciale cellulaire enzymen, proteasen genaamd, wiens taak het is om eiwitten in hun samenstellende aminozuren te verteren. Vanwege de energiebehoefte van proteolyse gebeurt dit niet zomaar willekeurig. Bepaalde verbindingen kunnen in plaats daarvan eiwitten markeren voor vernietiging.
Voor regulerende eiwitten die slechts 5 tot 120 minuten vóór afbraak bestaan, speelt het kleine eiwit ubiquitine een rol. Langer levende eiwitten kunnen worden gemerkt met ubiquitine om ze te markeren voor vernietiging. Dit waarschuwt grotere proteasecomplexen, proteasomen genaamd, dat een eiwit moet worden afgebroken. Het eiwit wordt naar binnen gebracht en verteerd in het proteasoom, een structuur die zowel in de celkern als in het cellichaam bestaat.
De proteasen die eiwitafbraak bevorderen en het proteasoom omvatten, worden niet in hun actieve vormen gemaakt. Ze zijn gemaakt als pre-eiwitten, die groter zijn. Activering van deze eiwitten vereist meestal de verwijdering van een remmend eiwit of het splitsen van een bepaald gebied op het eiwit.
Er bestaan verschillende enzymen die in staat zijn tot eiwitafbraak. Elk splitst koolstof-stikstof peptidebindingen die tussen aminozuren bestaan. Serineproteasen hebben enzymen zoals trypsine en elastase, die een residu van het aminozuur serine gebruiken om de peptidebinding aan te vallen. Andere proteasen gebruiken zink, aspartaatresten of andere moleculen om het breken van de peptidebinding te bevorderen.
Structuren die lysosomen worden genoemd, kunnen eiwitten ook op een niet-specifieke manier afbreken. Deze bestaan als afgesloten compartimenten binnen de celwand. Ze zijn in staat eiwitten op te nemen en snel te verteren.
Exacte spijsverteringssnelheden zijn afhankelijk van bepaalde omstandigheden. Een tekort aan voedingsstoffen bijvoorbeeld, zal deze snelheden versnellen. Minder essentiële moleculen worden eerst onderworpen aan eiwitafbraak, omdat hun proteolyse aminozuren zou vrijmaken om meer noodzakelijke eiwitten te vormen.