タンパク質分解とは何ですか？

細胞は、さまざまな理由でタンパク質を分解します。これは、使用後にそれらを不活性化することから、細胞シグナル伝達の支援に至るまでです。タンパク質分解またはタンパク質分解として知られるこのプロセスは、細胞内で絶えず起こります。タンパク質レベルは、細胞が適切に機能するために特定のレベルにとどまる必要があるため、細胞にはこれらの分子を消化するさまざまな方法があります。

さまざまなタンパク質がさまざまな速度で分解します。構造タンパク質と酵素は、調節タンパク質よりも長持ちする傾向があり、1〜3日の半減期がある場合があります。タンパク質に応じて、利用可能な分子の10％未満から100％まで1時間ごとに分解される可能性があります。 ATPは、プロテアーゼと呼ばれる特別な細胞酵素によって消費され、その仕事はタンパク質を成分アミノ酸に消化することです。タンパク質分解のエネルギー要件により、これは単にランダムに発生するわけではありません。代わりに特定の化合物はproteiをマークできます破壊のためのns。

劣化前に5〜120分しか存在しない調節タンパク質の場合、小さなタンパク質ユビキチンが役割を果たします。長生きタンパク質には、破壊のためにそれらをマークするためにユビキチンでタグ付けされる場合があります。これは、プロテアソームと呼ばれるより大きなプロテアーゼ複合体に、タンパク質が分解されるべきであることを警告します。タンパク質は内部に採取され、プロテアソームの内部で消化されます。これは、細胞核と細胞体の両方に存在する構造です。

タンパク質の分解を促進し、プロテアソームを構成するプロテアーゼは、その活性な形では作られていません。それらは、サイズが大きい前タンパク質として作成されます。これらのタンパク質の活性化には、通常、抑制性タンパク質の除去が必要です。または、タンパク質上の特定の領域を切断する必要があります。

タンパク質分解が可能ないくつかの酵素が存在します。それぞれがアミノの間に存在する炭素窒素ペプチド結合を切断しますcids。セリンプロテアーゼには、アミノ酸セリンの残基を使用してペプチド結合を攻撃するトリプシンやエラスターゼなどの酵素があります。他のプロテアーゼは、亜鉛、アスパラギン酸残基、または他の分子を使用してペプチド結合の破壊を促進します。

リソソームと呼ばれる

構造は、タンパク質を非特異的に分解することもできます。これらは、セル壁内の密閉コンパートメントとして存在します。彼らはタンパク質を取り上げてすぐに消化することができます。

消化率の正確な速度は特定の条件に依存します。 たとえば、栄養素の不足により、これらの料金が高速になります。タンパク質分解がアミノ酸を解放してより必要なタンパク質を形成するため、あまり重要でない分子が最初にタンパク質分解の対象となります。