タンパク質分解とは？

細胞は、使用後の不活性化から細胞シグナル伝達の支援まで、さまざまな理由でタンパク質を分解します。 タンパク質分解またはタンパク質分解として知られるこのプロセスは、細胞内で絶えず行われます。 細胞が適切に機能するためには、タンパク質レベルが特定のレベル内に留まらなければならないため、細胞はこれらの分子を消化するさまざまな方法を持っています。

さまざまなタンパク質がさまざまな速度で分解します。 構造タンパク質と酵素は、調節タンパク質よりも長持ちする傾向があり、半減期が1〜3日である場合があります。 タンパク質によっては、利用可能な分子の10％未満から100％まで、1時間ごとに分解される場合があります。

タンパク質の分解には、アデノシン三リン酸（ATP）の形のエネルギーが必要です。 ATPはプロテアーゼと呼ばれる特別な細胞酵素によって消費され、その仕事はタンパク質を構成アミノ酸に分解することです。 タンパク質分解のエネルギー要件により、これは単純にランダムに発生するわけではありません。 代わりに、特定の化合物は破壊のためにタンパク質をマークできます。

分解前に5〜120分間しか存在しない調節タンパク質の場合、小さなタンパク質ユビキチンが役割を果たします。 寿命の長いタンパク質は、ユビキチンでタグ付けして、破壊のマークを付けることができます。 これは、プロテアソームと呼ばれるより大きなプロテアーゼ複合体に、タンパク質が分解されるべきであることを警告します。 タンパク質はプロテアソームの内部に取り込まれ、消化されます。プロテアソームは、細胞核と細胞体の両方に存在する構造です。

タンパク質の分解を促進し、プロテアソームを構成するプロテアーゼは、その活性型で作られていません。 それらは、サイズが大きいプレタンパク質として作成されます。 これらのタンパク質の活性化には、通常、阻害性タンパク質の除去、またはタンパク質上の特定の領域の切断が必要です。

タンパク質分解が可能ないくつかの酵素が存在します。 それぞれがアミノ酸間に存在する炭素-窒素ペプチド結合を切断します。 セリンプロテアーゼにはトリプシンやエラスターゼなどの酵素があり、これらはアミノ酸セリンの残基を使用してペプチド結合を攻撃します。 他のプロテアーゼは、亜鉛、アスパラギン酸残基、または他の分子を使用して、ペプチド結合の切断を促進します。

リソソームと呼ばれる構造も、タンパク質を非特異的に分解する可能性があります。 これらは、セル壁内の密閉コンパートメントとして存在します。 彼らはタンパク質を取り、それらを迅速に消化することができます。

正確な消化率は特定の条件に依存します。 たとえば、栄養素の不足は、これらの速度を加速します。 タンパク質分解によりアミノ酸が解放され、より必要なタンパク質が形成されるため、それほど重要ではない分子は最初にタンパク質分解を受けやすくなります。