Qu'est-ce que la dégradation des protéines?

Les cellules décomposent les protéines pour diverses raisons, allant de leur inactivation après utilisation à une aide à la signalisation cellulaire. Ce processus, appelé dégradation protéique ou protéolyse, se déroule constamment à l'intérieur des cellules. Les niveaux de protéines doivent rester dans des limites spécifiques pour que les cellules fonctionnent correctement, afin que les cellules aient une variété de façons de digérer ces molécules.

Différentes protéines se décomposent à des vitesses variables. Les protéines et les enzymes structurelles ont tendance à durer plus longtemps que les protéines régulatrices et peuvent avoir une demi-vie de un à trois jours. En fonction de la protéine, moins de 10% des molécules disponibles à 100% peuvent être décomposées toutes les heures.

La dégradation des protéines nécessite de l'énergie sous forme d'adénosine triphosphate (ATP). L'ATP est consommé par des enzymes cellulaires spéciales, appelées protéases, dont le travail consiste à digérer les protéines en leurs acides aminés constitutifs. En raison des besoins en énergie de la protéolyse, cela ne se produit pas simplement de manière aléatoire. Certains composés peuvent à la place marquer les protéines pour la destruction.

Pour les protéines régulatrices qui n'existent que 5 à 120 minutes avant la dégradation, la petite protéine ubiquitine joue un rôle. Les protéines ayant une plus longue durée de vie peuvent être marquées à l’ubiquitine pour les marquer en vue de leur destruction. Cela alerte les complexes de protéase plus importants, appelés protéasomes, qu'une protéine doit être décomposée. La protéine est absorbée et digérée à l'intérieur du protéasome, une structure existant à la fois dans le noyau de la cellule et dans le corps de la cellule.

Les protéases qui favorisent la dégradation des protéines et constituent le protéasome ne sont pas fabriquées sous leurs formes actives. Ils sont créés en tant que pré-protéines, qui sont de plus grande taille. L'activation de ces protéines nécessite généralement le retrait d'une protéine inhibitrice ou le clivage d'une certaine zone de la protéine.

Il existe plusieurs enzymes capables de dégrader les protéines. Chacun coupe les liaisons peptidiques carbone-azote existant entre les acides aminés. Les sérine protéases ont des enzymes telles que la trypsine et l'élastase, qui utilisent un résidu de la sérine, un acide aminé, pour attaquer la liaison peptidique. D'autres protéases utilisent du zinc, des résidus d'aspartate ou d'autres molécules pour favoriser la rupture de la liaison peptidique.

Les structures appelées lysosomes peuvent également dégrader les protéines de manière non spécifique. Ceux-ci existent sous forme de compartiments scellés dans la paroi de la cellule. Ils sont capables d'absorber des protéines et de les digérer rapidement.

Les taux exacts de digestion dépendent de certaines conditions. Un manque d'éléments nutritifs, par exemple, accélérera ces taux. Les molécules moins essentielles sont d'abord sujettes à la dégradation des protéines, car leur protéolyse libérerait les acides aminés pour former davantage de protéines nécessaires.