Qu'est-ce qu'un peptide synthétique?

Les peptides sont des molécules organiques dans lesquelles plusieurs acides aminés sont liés par des liaisons peptidiques. Chaque acide aminé a une chaîne latérale différente. Tous les acides aminés sont composés d'un groupe amino, qui est NH2, et d'un groupe carboxylate, qui est COOH. Lorsque ces groupes réagissent, ils créent une liaison peptidique. Lorsqu'il est effectué chimiquement en dehors de la cellule, le peptide est appelé peptide synthétique.

Un dipeptide contient deux acides aminés et possède une liaison peptidique, tandis qu'un tripeptide possède trois acides aminés et deux liaisons peptidiques. La convention est que les chaînes d'acides aminés allant jusqu'à 50 acides aminés sont appelées peptides, tandis que celles plus longues sont appelées protéines. La différence majeure dans la fabrication d'un peptide synthétique est que les acides aminés sont ajoutés à partir des groupes carboxylates. Dans les cellules, les ribosomes commencent à synthétiser des peptides avec le groupe amino.

La méthode la plus courante de fabrication de peptides synthétiques consiste à utiliser la synthèse peptidique en phase solide. Cela permet la formation d'un peptide synthétique qui ne se produirait pas dans la nature, tels que ceux contenant des acides aminés non naturels. Avec ce procédé, les chaînes peptidiques sont immobilisées sur des billes poreuses. Les acides aminés sont traités avec les groupes protecteurs Fmoc ou Boc pour les protéger des réactions indésirables.

Les peptides subissent des cycles répétés de couplage et de déprotection. Lorsqu'il n'est pas protégé, le peptide lié à la phase solide possède un groupe amino-terminal libre qui est couplé à une unité d'acide aminé protégée par de l'azote. Ensuite, cette unité est déprotégée et peut encore réagir pour attacher un autre acide aminé. Une fois que le peptide est terminé, il est clivé de la résine et purifié par HPLC en phase inverse. Le processus de fabrication d'un peptide synthétique peut être sous-traité à un certain nombre de sociétés.

La synthèse peptidique est réalisée pour divers objectifs de recherche. Certains chercheurs souhaitent vérifier qu'ils ont correctement déterminé la structure des peptides naturels. D'autres mènent des études de structure / fonction sur des protéines et des peptides biologiquement actifs. Ces peptides comprennent les hormones et un certain nombre de toxines. Des peptides synthétiques sont souvent utilisés comme sondes pour étudier les parties actives des molécules de protéines.

Les peptides jouent un rôle déterminant dans la spectrométrie de masse en aidant à déterminer si un chercheur a isolé une protéine particulière. Chaque protéine se décompose en un ensemble de peptides uniques pouvant être détectés par spectrométrie de masse. Le processus de fabrication d'anticorps dirigés contre les protéines chez les animaux est devenu beaucoup plus facile avec l'avènement de la synthèse peptidique. Il n'est pas nécessaire de purifier laborieusement la protéine et de l'utiliser pour générer des anticorps. On peut synthétiser un peptide en un fragment de la protéine puis utiliser ce peptide comme source des anticorps.

Un domaine de recherche particulièrement actif sur les peptides synthétiques consiste à développer de nouvelles techniques thérapeutiques, telles que de nouveaux vaccins. La synthèse peptidique est utilisée pour générer des banques de peptides afin de rechercher leurs propriétés biologiques. Des peptides pénétrant dans les cellules ont été développés et peuvent introduire divers facteurs dans les cellules, notamment les peptides, les protéines et les éléments constitutifs de l'ADN. De telles techniques ont un grand potentiel en tant que systèmes d'administration de médicaments.

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