Co to jest modyfikacja potranslacyjna?

Modyfikacja potranslacyjna (PTM) to proces biosyntezy białka, który zachodzi po translacji białka z kwasu rybonukleinowego (RNA). Proces translacji obejmuje utworzenie łańcucha aminokwasów, który odpowiada matrycy RNA. Po utworzeniu tego łańcucha białko zostało zsyntetyzowane, ale często musi ulec dalszym zmianom, zanim stanie się w pełni funkcjonalne. Zmiany te są znane jako procesy modyfikacji potranslacyjnej i obejmują kształtowanie trójwymiarowe, tworzenie mostków dwusiarczkowych, fosforylację lub dodawanie innych cząsteczek.

Jednym z najprostszych potranslacyjnych działań modyfikacyjnych, jakie może przejść białko, jest przyjęcie stabilnego, trójwymiarowego kształtu znanego jako natywna struktura. Proces ten często zachodzi bezpośrednio po translacji i wynika z interakcji hydrofobowych. Ponieważ środowisko wewnątrzkomórkowe jest wodne, grupy hydrofobowe, które odpychają wodę, skupiają się w środku białka z dala od wody, tworząc stabilną energetycznie formę. Dodatkowe białka, znane jako chaperoniny, mogą również pomóc nowo utworzonym białkom złożyć się w prawidłowy kształt.

Mostki dwusiarczkowe i reakcje rozszczepiania proteolitycznego to inne potranslacyjne zmiany strukturalne, które mogą wystąpić w białkach. Jeśli białko zawiera dwie reszty aminokwasowe cysteiny, może utworzyć wiązanie kowalencyjne między nimi, jeśli są odpowiednio wyrównane, zmieniając w ten sposób konformację białka. Podobnie, pewne zmiany strukturalne zachodzą w wyniku cięcia proteolitycznego, w którym enzym odcina kawałek białka po jego translacji. Przykładem tego procesu jest białkowa insulina, która pozostaje w nieaktywnej formie prekursorowej, dopóki nie ulegnie proteolitycznemu rozszczepieniu z utworzeniem aktywnej cząsteczki.

Dodanie grup funkcyjnych, takich jak grupy fosforanowe, grupy siarczanowe, grupy acylowe lub grupy metylowe, jest również powszechną modyfikacją potranslacyjną. Grupy te mogą albo aktywować białko, hamować je, albo zasygnalizować, aby przesunęły się gdzie indziej w komórce. Na przykład wiele enzymów przełącza się między stanem aktywnym i nieaktywnym w zależności od tego, czy zostały fosforylowane, czy nie.

Ubikwitynacja to kolejna forma modyfikacji potranslacyjnej wykorzystywanej przez komórki do znakowania białek. Proces ten polega na dodaniu ubikwityny, małego białka sygnałowego, do aktywnego białka w celu ukierunkowania go na degradację. Chociaż ubikwityna może również czasami działać jako cząsteczka sygnalizacyjna, jest ogólnie stosowana do modyfikowania aktywnych białek, które komórka próbuje degradować. W ten sposób komórka jest w stanie kontrolować poziomy różnych enzymów i innych białek zgodnie ze zmianami w środowisku.