Qu'est-ce que la modification post-traductionnelle?
La modification post-traductionnelle (PTM) est un processus de biosynthèse des protéines qui se produit après une protéine traduite de l'acide ribonucléique (ARN). Le processus de traduction consiste à créer une chaîne d'acides aminés qui correspond au modèle d'ARN. Une fois cette chaîne formée, la protéine a été synthétisée, mais elle doit souvent subir des changements supplémentaires avant qu'il ne devienne pleinement fonctionnel. Ces changements sont connus sous le nom de processus de modification post-traductionnelle et incluent une mise en forme tridimensionnelle, la formation de ponts disulfure, la phosphorylation ou l'ajout d'autres molécules.
L'une des actions de modification post-traductionnelles les plus simples, une protéine peut subir est d'adopter une forme stable et tridimensionnelle connue comme la structure native. Ce processus se produit souvent directement après la traduction, et il est entraîné par des interactions hydrophobes. Étant donné que l'environnement intracellulaire est aqueux, des groupes hydrophobes qui repoussent le grappe d'eau au centre de la protéine AWAy de l'eau, créant une forme énergétiquement stable. Des protéines supplémentaires, appelées chaperonines, peuvent également aider les protéines nouvellement formées à se replier dans leur forme correcte.
Les ponts disulfure et les réactions de clivage protéolytique sont d'autres changements structurels post-traductionnels qui peuvent survenir dans les protéines. Si une protéine contient deux résidus d'acides aminés de cystéine, il peut former une liaison covalente entre les deux si elles sont correctement alignées, modifiant ainsi la conformation de la protéine. De même, certains changements structurels se produisent à la suite d'un clivage protéolytique, dans lequel une enzyme coupe un morceau de protéine après sa traduit. Un exemple de ce processus est l'insuline protéique, qui reste sous une forme précurseur inactive jusqu'à ce que le clivage protéolytique de former la molécule active.
L'ajout de groupes fonctionnels, tels que les groupes de phosphate, les groupes sulfates, les groupes d'acyle ou le gro méthyleUPS, est également une modification post-traductionnelle courante. Ces groupes peuvent soit activer une protéine, l'inhiber ou le signaler pour se déplacer ailleurs dans la cellule. Par exemple, de nombreuses enzymes basculent entre les états actifs et inactifs selon qu'ils ont été phosphorylés ou non.
L'ubiquitination est une autre forme de modification post-traductionnelle que les cellules utilisent pour marquer les protéines. Le processus implique l'ajout d'ubiquitine, une petite protéine de signalisation, à une protéine active pour la cibler pour la dégradation. Bien que l'ubiquitine puisse également parfois agir comme une molécule de signalisation, il est généralement utilisé pour modifier les protéines actives que la cellule essaie de dégrader. De cette façon, une cellule est capable de contrôler les niveaux de diverses enzymes et autres protéines en fonction des changements de l'environnement.