Qu'est-ce que la modification post-traductionnelle?
La modification post-traductionnelle (PTM) est un processus de la biosynthèse de protéines qui survient après la traduction d'une protéine à partir d'acide ribonucléique (ARN). Le processus de traduction implique la création d'une chaîne d'acides aminés qui correspond à la matrice d'ARN. Une fois cette chaîne formée, la protéine a été synthétisée, mais elle doit souvent subir de nouvelles modifications avant de devenir totalement fonctionnelle. Ces modifications sont appelées processus de modification post-traductionnelle et comprennent la mise en forme tridimensionnelle, la formation de ponts disulfure, la phosphorylation ou l’ajout d’autres molécules.
L'une des actions de modification post-traductionnelle les plus simples qu'une protéine puisse subir consiste à adopter une forme tridimensionnelle stable appelée structure native. Ce processus se produit souvent directement après la traduction et il est motivé par des interactions hydrophobes. Dans la mesure où l'environnement intracellulaire est aqueux, les groupes hydrophobes qui repoussent l'eau s'agglomèrent au centre de la protéine, ce qui crée une forme énergiquement stable. Des protéines supplémentaires, appelées chaperonines, peuvent également aider les protéines nouvellement formées à se replier dans leur forme correcte.
Les ponts disulfure et les réactions de clivage protéolytique sont d'autres changements structurels post-traductionnels pouvant survenir dans les protéines. Si une protéine contient deux résidus d’acide aminé cystéine, elle peut former une liaison covalente entre les deux si elles sont correctement alignées, ce qui altère la conformation de la protéine. De la même façon, certains changements structurels se produisent à la suite du clivage protéolytique, dans lequel une enzyme coupe un morceau de la protéine après sa traduction. Un exemple de ce processus est la protéine insuline, qui reste sous forme de précurseur inactif jusqu'à ce qu'elle subisse un clivage protéolytique pour former la molécule active.
L'ajout de groupes fonctionnels, tels que des groupes phosphate, des groupes sulfate, des groupes acyle ou des groupes méthyle, est également une modification post-traductionnelle courante. Ces groupes peuvent soit activer une protéine, l'inhiber ou lui indiquer de se déplacer ailleurs dans la cellule. Par exemple, de nombreuses enzymes basculent entre les états actif et inactif selon qu’elles ont été phosphorylées ou non.
L'ubiquitination est une autre forme de modification post-traductionnelle utilisée par les cellules pour marquer les protéines. Le processus implique l'addition d'ubiquitine, une petite protéine de signalisation, à une protéine active pour la cibler en vue d'une dégradation. Bien que l'ubiquitine puisse aussi parfois servir de molécule de signalisation, elle est généralement utilisée pour modifier les protéines actives que la cellule tente de dégrader. De cette manière, une cellule est capable de contrôler les niveaux de diverses enzymes et autres protéines en fonction des modifications de l'environnement.