Was ist posttranslationale Modifikation?
Die posttranslationale Modifikation (PTM) ist ein Prozess der Proteinbiosynthese, der nach der Translation eines Proteins aus Ribonukleinsäure (RNA) stattfindet. Bei der Translation wird eine Kette von Aminosäuren erzeugt, die der RNA-Matrize entspricht. Sobald diese Kette gebildet wurde, wurde das Protein synthetisiert, es muss jedoch häufig weitere Änderungen erfahren, bevor es voll funktionsfähig wird. Diese Veränderungen sind als posttranslationale Modifikationsprozesse bekannt und umfassen die dreidimensionale Formgebung, die Bildung von Disulfidbrücken, die Phosphorylierung oder die Addition anderer Moleküle.
Eine der einfachsten posttranslationalen Modifikationsaktionen, die ein Protein ausführen kann, ist die Annahme einer stabilen dreidimensionalen Form, die als native Struktur bekannt ist. Dieser Prozess findet häufig direkt nach der Translation statt und wird von hydrophoben Wechselwirkungen angetrieben. Da die intrazelluläre Umgebung wässrig ist, bilden hydrophobe Gruppen, die das Wasser im Zentrum des Proteins abstoßen, eine energetisch stabile Form. Zusätzliche Proteine, sogenannte Chaperonine, können auch dazu beitragen, dass sich neu gebildete Proteine in die richtige Form falten.
Disulfidbrücken und proteolytische Spaltungsreaktionen sind andere posttranslationale Strukturänderungen, die in Proteinen auftreten können. Wenn ein Protein zwei Cysteinaminosäurereste enthält, kann es eine kovalente Bindung zwischen den beiden bilden, wenn sie richtig ausgerichtet sind, wodurch die Konformation des Proteins geändert wird. In ähnlicher Weise treten einige strukturelle Änderungen infolge einer proteolytischen Spaltung auf, bei der ein Enzym ein Stück des Proteins abschneidet, nachdem es translatiert wurde. Ein Beispiel für diesen Prozess ist das Protein Insulin, das in einer inaktiven Vorläuferform verbleibt, bis es proteolytisch gespalten wird, um das aktive Molekül zu bilden.
Die Addition von funktionellen Gruppen, wie Phosphatgruppen, Sulfatgruppen, Acylgruppen oder Methylgruppen, ist ebenfalls eine übliche posttranslationale Modifikation. Diese Gruppen können entweder ein Protein aktivieren, es hemmen oder ihm signalisieren, sich an anderer Stelle in der Zelle zu bewegen. Beispielsweise wechseln viele Enzyme zwischen aktiven und inaktiven Zuständen, je nachdem, ob sie phosphoryliert wurden oder nicht.
Ubiquitinierung ist eine andere Form der posttranslationalen Modifikation, mit der Zellen Proteine markieren. Der Prozess beinhaltet die Zugabe von Ubiquitin, einem kleinen Signalprotein, zu einem aktiven Protein, um es für den Abbau zu aktivieren. Obwohl Ubiquitin manchmal auch als Signalmolekül fungieren kann, wird es im Allgemeinen verwendet, um aktive Proteine zu modifizieren, die von der Zelle abgebaut werden sollen. Auf diese Weise kann eine Zelle den Spiegel verschiedener Enzyme und anderer Proteine entsprechend den Veränderungen in der Umgebung steuern.