翻訳後修飾とは何ですか？

翻訳後修飾（PTM）は、タンパク質がリボ核酸（RNA）から翻訳された後に起こるタンパク質生合成のプロセスです。 翻訳のプロセスには、RNAテンプレートに対応するアミノ酸のチェーンの作成が含まれます。 この鎖が形成されると、タンパク質は合成されますが、多くの場合、完全に機能する前にさらなる変化を経る必要があります。 これらの変化は、翻訳後修飾プロセスとして知られており、3次元の成形、ジスルフィド架橋の形成、リン酸化、または他の分子の付加が含まれます。

タンパク質が受けられる最も単純な翻訳後修飾作用の1つは、ネイティブ構造として知られる安定した3次元形状を採用することです。 このプロセスは、翻訳の直後に行われることが多く、疎水性相互作用によって引き起こされます。 細胞内環境は水性であるため、水から離れたタンパク質の中心に水クラスターを寄せ付けない疎水基が一緒になり、エネルギー的に安定した形を作り出します。 シャペロニンとして知られる追加のタンパク質は、新たに形成されたタンパク質が正しい形状に折りたたまれるのを助けることもできます。

ジスルフィド架橋とタンパク質分解切断反応は、タンパク質で発生する可能性のある他の翻訳後構造変化です。 タンパク質に2つのシステインアミノ酸残基が含まれている場合、それらが適切に整列していれば、2つの間に共有結合が形成され、タンパク質の立体構造が変化します。 同様に、いくつかの構造変化は、タンパク質分解切断の結果として発生し、酵素はタンパク質が翻訳された後にタンパク質の一部を切断します。 このプロセスの例は、タンパク質インスリンであり、これは、タンパク質分解切断を受けて活性分子を形成するまで不活性な前駆体形態のままです。

リン酸基、硫酸基、アシル基、メチル基などの官能基の追加も、一般的な翻訳後修飾です。 これらのグループは、タンパク質を活性化、阻害、または細胞内の他の場所に移動するようにシグナルを送ることができます。 たとえば、多くの酵素は、リン酸化されているかどうかによって活性状態と不活性状態を切り替えます。

ユビキチン化は、細胞がタンパク質を標識するために使用する翻訳後修飾の別の形態です。 このプロセスでは、活性化タンパク質に小さなシグナル伝達タンパク質であるユビキチンを添加して、分解の標的にします。 ユビキチンはシグナル分子としても機能することがありますが、一般的には細胞が分解しようとしている活性タンパク質を修飾するために使用されます。 このようにして、細胞は環境の変化に応じてさまざまな酵素やその他のタンパク質のレベルを制御することができます。