Co je posttranslační modifikace?

posttranslační modifikace (PTM) je proces v proteinové biosyntéze, ke kterému dochází po překládání proteinu z ribonukleové kyseliny (RNA). Proces překladu zahrnuje vytvoření řetězce aminokyselin, který odpovídá templátu RNA. Jakmile byl tento řetězec vytvořen, protein byl syntetizován, ale musí se často podrobit dalším změnám, než se stane plně funkční. Tyto změny jsou známé jako procesy posttranslační modifikace a zahrnují trojrozměrné tvarování, tvorba disulfidových mostů, fosforylaci nebo přidání jiných molekul. K tomuto procesu se často vyskytuje přímo po překladu a je poháněn hydrofobními interakcemi. Protože intracelulární prostředí je vodné, hydrofobní skupiny, které odpuzují shluk vody do středu proteinu away z vody a vytvoření energeticky stabilní formy. Další proteiny, známé jako chaperoniny, mohou také pomoci nově vytvořené proteiny složit do jejich správného tvaru.

disulfidové mosty a reakce proteolytických štěpení jsou další posttranslační strukturální změny, které se mohou vyskytnout v proteinech. Pokud protein obsahuje dva zbytky cysteinové aminokyseliny, může mezi nimi vytvořit kovalentní vazbu mezi nimi, pokud jsou správně zarovnány, čímž změní konformaci proteinu. Podobně se některé strukturální změny vyskytují v důsledku proteolytického štěpení, ve kterém enzym odřízne kus proteinu po jeho přeložení. Příkladem tohoto procesu je proteinový inzulín, který zůstává v neaktivní prekurzorové formě, dokud není podroben proteolytickému štěpení za vzniku aktivní molekuly.

Přidání funkčních skupin, jako jsou skupiny fosfátu, síranové skupiny, acylové skupiny nebo methyl groUPS, je také běžná posttranslační modifikace. Tyto skupiny mohou buď aktivovat protein, inhibovat jej, nebo jej signalizovat, aby se pohybovaly jinde v buňce. Například mnoho enzymů přechází mezi aktivními a neaktivními stavy v závislosti na tom, zda byly nebo ne fosforylované.

ubikvitinace je další formou posttranslační modifikace, kterou buňky používají k označení proteinů. Proces zahrnuje přidání ubikvitinu, malého signalizačního proteinu, k aktivnímu proteinu, který jej cílí na degradaci. Ačkoli ubikvitin může někdy také působit jako signalizační molekula, obecně se používá k úpravě aktivních proteinů, které se buňka snaží degradovat. Tímto způsobem je buňka schopna kontrolovat hladiny různých enzymů a jiných proteinů podle změn v prostředí.