Che cos'è la modifica post-traduzionale?
La modifica post-traduzionale (PTM) è un processo di biosintesi proteica che si verifica dopo che una proteina è stata tradotta dall'acido ribonucleico (RNA). Il processo di traduzione prevede la creazione di una catena di aminoacidi che corrisponde al modello di RNA. Una volta che questa catena si è formata, la proteina è stata sintetizzata, ma spesso deve subire ulteriori cambiamenti prima di diventare completamente funzionale. Questi cambiamenti sono noti come processi di modifica post-traslazionale e includono modellatura tridimensionale, formazione di ponti disolfuro, fosforilazione o aggiunta di altre molecole.
Una delle più semplici azioni di modifica post-traduzionale che una proteina può subire è l'adozione di una forma tridimensionale stabile nota come struttura nativa. Questo processo si verifica spesso direttamente dopo la traduzione ed è guidato da interazioni idrofobiche. Poiché l'ambiente intracellulare è costituito da gruppi acquosi, i gruppi idrofobici che respingono l'acqua si raggruppano al centro della proteina lontano dall'acqua, creando una forma energicamente stabile. Ulteriori proteine, note come chaperonine, possono anche aiutare le proteine appena formate a piegarsi nella loro forma corretta.
I ponti disolfuro e le reazioni di scissione proteolitica sono altri cambiamenti strutturali post-traduzionali che possono verificarsi nelle proteine. Se una proteina contiene due residui di amminoacido cisteina, può formare un legame covalente tra i due se sono correttamente allineati, alterando così la conformazione della proteina. Allo stesso modo, si verificano alcuni cambiamenti strutturali a seguito della scissione proteolitica, in cui un enzima taglia una parte della proteina dopo che è stata tradotta. Un esempio di questo processo è l'insulina proteica, che rimane in una forma di precursore inattiva fino a quando non subisce la scissione proteolitica per formare la molecola attiva.
L'aggiunta di gruppi funzionali, come gruppi fosfato, gruppi solfato, gruppi acile o gruppi metile, è anche una comune modifica post-traduzionale. Questi gruppi possono attivare una proteina, inibirla o segnalarla per spostarsi altrove nella cellula. Ad esempio, molti enzimi passano tra stati attivi e inattivi a seconda che siano stati o meno fosforilati.
L'ubiquitinazione è un'altra forma di modifica post-traduzionale che le cellule usano per etichettare le proteine. Il processo prevede l'aggiunta di ubiquitina, una piccola proteina di segnalazione, a una proteina attiva per la sua degradazione. Sebbene l'ubiquitina possa talvolta fungere da molecola di segnalazione, viene generalmente utilizzata per modificare le proteine attive che la cellula sta cercando di degradare. In questo modo, una cellula è in grado di controllare i livelli di vari enzimi e altre proteine in base ai cambiamenti nell'ambiente.