¿Qué es un zimógeno?
Un zimógeno es el precursor inactivo de una enzima. La molécula está compuesta de aminoácidos unidos en un péptido. Cuando el zimógeno se encuentra en presencia de una enzima específicamente diseñada para descomponer péptidos, llamada proteasa, se eliminan algunos de los aminoácidos. Esta escisión convierte al zimógeno en una enzima funcional al cambiar la forma del péptido y formar el sitio activo donde se producirá la acción enzimática. Por esta razón, un zimógeno también se llama proenzima.
El sitio activo es la característica clave de una enzima. Es el lugar donde la molécula sobre la que actúa la enzima, llamada sustrato, se une y sufre un cambio químico. El sitio activo de una enzima y su función general dependen de la forma de la enzima. Esto está determinado por cuatro niveles estructurales.
La estructura primaria de una enzima es simplemente la secuencia de aminoácidos. La estructura secundaria representa cómo el péptido se pliega y tuerce sobre sí mismo debido a las interacciones entre los aminoácidos. Las estructuras secundarias incluyen hélices alfa en forma de bobina y láminas plegadas beta, que se asemejan a pliegues de acordeón.
La estructura terciaria describe el plegamiento general de todo el péptido, con las estructuras secundarias plegándose sobre sí mismas para formar una bola globular, la conformación activa de la proteína. Algunas proteínas tienen una estructura cuaternaria que describe cómo dos o más péptidos se combinan para formar una proteína compleja. Por ejemplo, la hemoglobina, que transporta oxígeno en la sangre, está compuesta por cuatro péptidos individuales que están unidos para crear una molécula funcional.
El cuerpo típicamente secreta zimógenos en lugar de enzimas activas porque pueden almacenarse y transportarse de manera segura sin dañar los tejidos circundantes, y liberarse cuando las condiciones son favorables para una actividad óptima. Por ejemplo, el pepsinógeno se secreta en el estómago y se escinde para formar pepsina, una enzima que descompone las proteínas ingeridas como alimento. Las condiciones altamente ácidas del estómago en realidad inducen la escisión del pepsinógeno y promueve la actividad de la pepsina. Sin embargo, una vez que la digestión se mueve al intestino delgado, el cambio drástico en el pH inactiva la pepsina y se liberan dos zimógenos más.
El quimiotrisinógeno y el tripsinógeno, también enzimas de digestión de proteínas, son componentes clave del jugo digestivo liberado por el páncreas. Viajan a través del conducto pancreático principal hacia el duodeno del intestino delgado, donde luego se dividen en sus formas activas. Al liberar zimógenos en lugar de las enzimas activas quimotripsina y tripsina, el páncreas evita la auto-digestión.
Otros zimógenos en el cuerpo incluyen protrombina y fibrinógeno, ambos esenciales para la formación de coágulos. Ambas existen como proteínas plasmáticas. Cuando se necesitan para detener la pérdida de sangre debido al daño tisular, estos zimógenos están fácilmente disponibles, sin haber causado ningún daño al sistema circulatorio en el que se almacenan.