チモーゲンとは何ですか？

チモーゲンは、酵素の不活性前駆体です。 分子は、ペプチドに結合されたアミノ酸で構成されています。 チモーゲンが、プロテアーゼと呼ばれるペプチドを分解するように特別に設計された酵素の存在下にある場合、いくつかのアミノ酸が除去されます。 この切断は、ペプチドの形状を変化させ、酵素作用が起こる活性部位を形成することにより、チモーゲンを機能性酵素にします。 このため、チモーゲンはプロ酵素とも呼ばれます。

活性部位は酵素の重要な特徴です。 これは、基質と呼ばれる酵素が作用する分子が結合し、化学変化を起こす場所です。 酵素の活性部位と全体的な機能は、酵素の形状に依存しています。 これは、4つの構造レベルによって決定されます。

酵素の一次構造は、単純にアミノ酸の配列です。 二次構造は、アミノ酸間の相互作用によりペプチドがどのように折り畳まれ、ねじれるかを表します。 二次構造には、アコーディオンの折り畳みに似たコイル状のアルファヘリックスとベータプリーツシートが含まれます。

三次構造はペプチド全体の全体的な折り畳みを表し、二次構造はそれ自体で折り畳まれて、タンパク質の活性な立体構造である球状ボールを形成します。 一部のタンパク質は、2つ以上のペプチドがどのように結合して複雑なタンパク質を形成するかを記述する4次構造を持っています。 たとえば、血液中の酸素を運ぶヘモグロビンは、機能的な分子を作成するためにリンクされている4つの個々のペプチドで構成されています。

体は通常、周囲の組織に害を与えることなく安全に保管および輸送でき、最適な活動に適した条件で放出されるため、活性酵素ではなく酵素原を分泌します。 たとえば、ペプシノーゲンは胃で分泌され、開裂してペプシンを形成します。ペプシンは、食物として摂取されたタンパク質を分解する酵素です。 胃の非常に酸性の状態は、実際にペプシノーゲンの切断を誘発し、ペプシンの活性を促進します。 ただし、消化が小腸に移動すると、pHの急激な変化によりペプシンが不活性化され、さらに2つの酵素原が放出されます。

タンパク質消化酵素であるキモトリシノゲンとトリプシノゲンは、膵臓から放出される消化液の重要な成分です。 それらは主要な膵管を通って小腸の十二指腸に移動し、そこで小腸の活性型に切断されます。 活性酵素キモトリプシンとトリプシンの代わりに酵素原を放出することにより、膵臓は自己消化を防ぎます。

体内の他のチモーゲンには、血栓形成に不可欠なプロトロンビンとフィブリノーゲンが含まれます。 両方とも血漿タンパク質として存在します。 組織の損傷による失血を防ぐために必要な場合、これらのチモーゲンは容易に入手可能であり、保存されている循環系に損傷を引き起こすことはありません。