Che cos'è uno zimogeno?

Uno zimogeno è il precursore inattivo di un enzima. La molecola è composta da amminoacidi legati insieme in un peptide. Quando lo zimogeno è in presenza di un enzima specificamente progettato per abbattere i peptidi, chiamato proteasi, alcuni degli aminoacidi vengono rimossi. Questa scissione rende lo zimogeno un enzima funzionale cambiando la forma del peptide e formando il sito attivo in cui si verificherà un'azione enzimatica. Per questo motivo, uno zimogeno è anche chiamato proenzima.

Il sito attivo è la caratteristica chiave di un enzima. È il luogo in cui la molecola su cui agisce l'enzima, chiamato substrato, si lega e subisce un cambiamento chimico. Il sito attivo di un enzima e la funzione generale dipendono dalla forma dell'enzima. Ciò è determinato da quattro livelli strutturali.

La struttura primaria di un enzima è semplicemente la sequenza di aminoacidi. La struttura secondaria rappresenta il modo in cui il peptide si piega e si attorciglia su se stesso a causa delle interazioni tra gli aminoacidi. Le strutture secondarie includono eliche alfa a spirale e fogli pieghettati beta, che ricordano le pieghe della fisarmonica.

La struttura terziaria descrive il ripiegamento complessivo dell'intero peptide, con le strutture secondarie che si piegano su se stesse per formare una palla globulare, la conformazione attiva della proteina. Alcune proteine ​​hanno una struttura quaternaria che descrive come due o più peptidi si combinano per formare una proteina complessa. Ad esempio, l'emoglobina, che trasporta l'ossigeno nel sangue, è composta da quattro singoli peptidi che sono collegati per creare una molecola funzionale.

Il corpo in genere secerne zimogeni piuttosto che enzimi attivi perché possono essere immagazzinati e trasportati in modo sicuro senza danni ai tessuti circostanti e rilasciati quando le condizioni sono favorevoli per un'attività ottimale. Ad esempio, il pepsinogeno viene secreto nello stomaco e tagliato per formare la pepsina, un enzima che scompone le proteine ​​ingerite come cibo. Le condizioni altamente acide dello stomaco inducono effettivamente la scissione del pepsinogeno e promuovono l'attività della pepsina. Una volta che la digestione si sposta nell'intestino tenue, tuttavia, il drastico cambiamento del pH inattiva la pepsina e vengono rilasciati altri due zimogeni.

Il chimotrisinogeno e il tripsinogeno, anch'essi enzimi digestivi delle proteine, sono componenti chiave del succo digestivo rilasciato dal pancreas. Attraversano il dotto pancreatico principale nel duodeno dell'intestino tenue, dove vengono poi divisi nelle loro forme attive. Rilasciando zimogeni invece degli enzimi attivi chimotripsina e tripsina, il pancreas evita l'auto-digestione.

Altri zimogeni nel corpo includono protrombina e fibrinogeno, entrambi essenziali per la formazione del coagulo. Entrambi esistono come proteine ​​plasmatiche. Quando sono necessari per arginare la perdita di sangue a causa di danni ai tessuti, questi zimogeni sono prontamente disponibili, non avendo causato alcun danno al sistema circolatorio in cui sono immagazzinati.