Cos'è uno Zymogen?

Uno zimogeno è il precursore inattivo di un enzima. La molecola è composta da aminoacidi uniti in un peptide. Quando lo zimogeno è in presenza di un enzima specificamente progettato per rompere i peptidi, chiamato proteasi, alcuni aminoacidi vengono rimossi. Questa scissione rende lo zimogeno un enzima funzionale cambiando la forma del peptide e formando il sito attivo in cui si verificherà un'azione enzimatica. Per questo motivo, uno Zymogen è anche chiamato proenzima.

Il sito attivo è la caratteristica chiave di un enzima. È il luogo in cui la molecola su cui l'enzima agisce, chiamata substrato, lega e subisce un cambiamento chimico. Il sito attivo di un enzima e la funzione generale dipendono dalla forma dell'enzima. Questo è determinato da quattro livelli strutturali.

La struttura primaria di un enzima è semplicemente la sequenza di aminoacidi. La struttura secondaria rappresenta il modo in cui le pieghe e i colpi di scena del peptide su se stesso a causa di interazioni tra gli aminoacidi. SecondoLe strutture ARY includono eliche alfa simili a bobine e fogli di pieghe beta, che ricordano le pieghe della fisarmonica.

La struttura terziaria descrive la piegatura complessiva dell'intero peptide, con le strutture secondarie che si piegano su se stesse per formare una palla globulare, la conformazione attiva della proteina. Alcune proteine ​​hanno una struttura quaternaria che descrive come due o più peptidi si combinano per formare una proteina complessa. Ad esempio, l'emoglobina, che trasporta ossigeno nel sangue, è composta da quattro singoli peptidi che sono collegati a creare una molecola funzionale.

Il corpo in genere secerne gli zymogeni piuttosto che gli enzimi attivi perché possono essere conservati e trasportati in sicurezza senza danno ai tessuti circostanti e rilasciati quando le condizioni sono favorevoli all'attività ottimale. Ad esempio, il pepsinogeno viene secreto nello stomaco e scisso per formare pepsina, un enzima che rompe le proteine ​​inghiState come cibo. Le condizioni altamente acide dello stomaco inducono effettivamente la scissione del pepsinogeno e promuovono l'attività della pepsina. Una volta che la digestione si sposta nell'intestino tenue, tuttavia, il drastico cambiamento nella pepsina e due zymogeni vengono rilasciati.

Chymotrysinogen e tripsinogeno, anche gli enzimi digestri proteici, sono componenti chiave del succo digestivo rilasciato dal pancreas. Viaggiano attraverso il dotto pancreatico principale nel duodeno dell'intestino tenue dove vengono quindi scissi nelle loro forme attive. Rilasciando zimogeni invece degli enzimi attivi la chimotrypsina e la tripsina, il pancreas evita l'auto-digestione.

Altri zimogeni nel corpo includono protrombina e fibrinogeno, entrambi essenziali per la formazione di coaguli. Entrambi esistono come proteine ​​plasmatiche. Quando sono necessari per arginare la perdita di sangue a causa di danni ai tessuti, questi zimogeni sono prontamente disponibili, non avendo causato alcun danno al sistema circolatorio in cui sono immagazzinati.