Wat is een zymogeen?

Een zymogeen is de inactieve voorloper van een enzym. Het molecuul bestaat uit aminozuren die aan elkaar zijn geregen tot een peptide. Wanneer het zymogeen aanwezig is in de aanwezigheid van een enzym dat specifiek is ontworpen om peptiden af ​​te breken, een protease genoemd, worden enkele aminozuren verwijderd. Deze splitsing maakt het zymogeen een functioneel enzym door de vorm van het peptide te veranderen en de actieve plaats te vormen waar enzymatische actie zal plaatsvinden. Om deze reden wordt een zymogeen ook een pro-enzym genoemd.

De actieve site is het belangrijkste kenmerk van een enzym. Het is de plaats waar het molecuul waarop het enzym werkt, het substraat genaamd, bindt en chemische verandering ondergaat. De actieve plaats en algehele functie van een enzym is afhankelijk van de vorm van het enzym. Dit wordt bepaald door vier structurele niveaus.

De primaire structuur van een enzym is eenvoudig de volgorde van aminozuren. De secundaire structuur geeft aan hoe het peptide zichzelf vouwt en draait door interacties tussen de aminozuren. Secundaire structuren omvatten spoelachtige alfahelices en bèta-geplooide vellen, die lijken op accordeonvouwen.

De tertiaire structuur beschrijft de algehele vouwing van het gehele peptide, waarbij de secundaire structuren over zichzelf vouwen om een ​​bolvormige bal te vormen, de actieve conformatie van het eiwit. Sommige eiwitten hebben een quaternaire structuur die beschrijft hoe twee of meer peptiden combineren om een ​​complex eiwit te vormen. Hemoglobine, dat zuurstof in het bloed vervoert, bestaat bijvoorbeeld uit vier afzonderlijke peptiden die zijn gekoppeld om een ​​functioneel molecuul te maken.

Het lichaam scheidt meestal zymogenen af ​​in plaats van actieve enzymen, omdat deze veilig kunnen worden opgeslagen en getransporteerd zonder schade aan omliggende weefsels en kunnen worden afgegeven wanneer de omstandigheden gunstig zijn voor optimale activiteit. Pepsinogeen wordt bijvoorbeeld in de maag uitgescheiden en gesplitst om pepsine te vormen, een enzym dat de als voedsel ingenomen eiwitten afbreekt. De zeer zure maagaandoeningen veroorzaken in feite splitsing van pepsinogeen en bevorderen de activiteit van pepsine. Zodra de spijsvertering zich naar de dunne darm verplaatst, wordt de pepsine echter door de drastische verandering van de pH geïnactiveerd en komen er nog twee zymogenen vrij.

Chymotrysinogeen en trypsinogeen, ook eiwitverterende enzymen, zijn belangrijke componenten van het spijsverteringssap dat door de alvleesklier vrijkomt. Ze reizen door het hoofdkanaal van de alvleesklier naar de twaalfvingerige darm van de dunne darm waar ze vervolgens worden gesplitst in hun actieve vormen. Door zymogenen vrij te geven in plaats van de actieve enzymen chymotrypsine en trypsine, voorkomt de alvleesklier zelfvertering.

Andere zymogenen in het lichaam omvatten protrombine en fibrinogeen, beide essentieel voor stolselvorming. Beide bestaan ​​als plasma-eiwitten. Wanneer ze nodig zijn om bloedverlies als gevolg van weefselschade te stoppen, zijn deze zymogenen direct beschikbaar en hebben ze geen schade aan de bloedsomloop veroorzaakt waarin ze worden opgeslagen.