Wat is een zymogeen?
Een zymogeen is de inactieve voorloper van een enzym. Het molecuul bestaat uit aminozuren die samen in een peptide zijn geregen. Wanneer het zymogeen in aanwezigheid is van een enzym dat specifiek is ontworpen om peptiden, een protease te worden genoemd, worden sommige aminozuren verwijderd. Deze splitsing maakt het zymogeen een functioneel enzym door de vorm van het peptide te veranderen en de actieve plaats te vormen waar enzymatische werking zal optreden. Om deze reden wordt een zymogeen ook een proenzym genoemd.
De actieve site is het belangrijkste kenmerk van een enzym. Het is de plaats waar het molecuul waarop het enzym werkt, het substraat genoemd, bindt en chemische verandering ondergaat. De actieve site van een enzym en de algehele functie is afhankelijk van de vorm van het enzym. Dit wordt bepaald door vier structurele niveaus.
De primaire structuur van een enzym is eenvoudig de volgorde van aminozuren. De secundaire structuur geeft weer hoe het peptide op zichzelf vouwt en draait als gevolg van interacties tussen de aminozuren. SecondeAry-structuren omvatten spoelachtige alpha-helices en bèta geplooide vellen, die lijken op de accordeonvouwen.
De tertiaire structuur beschrijft de algehele vouw van het hele peptide, waarbij de secundaire structuren op zichzelf vouwen om een bolvormige bal te vormen, de actieve conformatie van het eiwit. Sommige eiwitten hebben een quaternaire structuur die beschrijft hoe twee of meer peptiden combineren om een complex eiwit te vormen. Hemoglobine, dat zuurstof in het bloed draagt, bestaat bijvoorbeeld uit vier individuele peptiden die zijn gekoppeld om een functioneel molecuul te creëren.
Het lichaam scheidt meestal zymogenen af in plaats van actieve enzymen omdat ze veilig kunnen worden opgeslagen en getransporteerd zonder schade aan omliggende weefsels, en vrijgegeven wanneer de omstandigheden gunstig zijn voor optimale activiteit. Pepsinogeen wordt bijvoorbeeld uitgescheiden in de maag en gesplitst om pepsine te vormen, een enzym dat de eiwitten afbreekt Ingegestegen als voedsel. De zeer zure omstandigheden van de maag veroorzaken daadwerkelijk splitsing van pepsinogeen en bevordert de activiteit van pepsine. Zodra de spijsvertering naar de dunne darm beweegt, worden de drastische verandering in pH inactiveert pepsine en nog twee zymogenen vrijgegeven.
Chymotrysinogeen en trypsinogeen, ook eiwitverterende enzymen, zijn belangrijke componenten van het spijsverteringssap dat door de alvleesklier wordt vrijgegeven. Ze reizen door het belangrijkste pancreaskanaal in het twaalfvingerige darm van de dunne darm waar ze vervolgens in hun actieve vormen worden gesplitst. Door zymogenen vrij te geven in plaats van de actieve enzymen chymotrypsine en trypsine, vermijdt de alvleesklier zelfvertrouwen.
Andere zymogenen in het lichaam zijn protrombine en fibrinogeen, beide essentieel voor stolselvorming. Beide bestaan als plasma -eiwitten. Wanneer ze nodig zijn om bloedverlies te stelen als gevolg van weefselschade, zijn deze zymogenen direct beschikbaar, waardoor ze geen schade hebben veroorzaakt aan het bloedsomloop waarin ze worden opgeslagen.