Was ist ein Zymogen?

Ein Zymogen ist der inaktive Vorläufer eines Enzyms. Das Molekül besteht aus Aminosäuren, die zu einem Peptid zusammengefügt sind. Wenn das Zymogen in Gegenwart eines Enzyms vorliegt, das speziell zum Abbau von Peptiden, einer sogenannten Protease, entwickelt wurde, werden einige der Aminosäuren entfernt. Diese Spaltung macht das Zymogen zu einem funktionellen Enzym, indem es die Form des Peptids ändert und das aktive Zentrum bildet, an dem die enzymatische Wirkung auftritt. Aus diesem Grund wird ein Zymogen auch als Proenzym bezeichnet.

Das aktive Zentrum ist das Schlüsselmerkmal eines Enzyms. Es ist der Ort, an dem das Molekül, auf das das Enzym einwirkt, das Substrat genannt wird, sich bindet und eine chemische Veränderung erfährt. Das aktive Zentrum und die Gesamtfunktion eines Enzyms hängen von der Form des Enzyms ab. Dies wird durch vier Strukturebenen bestimmt.

Die Primärstruktur eines Enzyms ist einfach die Sequenz von Aminosäuren. Die Sekundärstruktur stellt dar, wie sich das Peptid aufgrund von Wechselwirkungen zwischen den Aminosäuren faltet und verdreht. Sekundärstrukturen umfassen spiralförmige Alpha-Helices und Beta-Faltblätter, die an Akkordeonfalten erinnern.

Die Tertiärstruktur beschreibt die Gesamtfaltung des gesamten Peptids, wobei sich die Sekundärstrukturen auf sich selbst falten, um eine Kugel zu bilden, die aktive Konformation des Proteins. Einige Proteine ​​haben eine quaternäre Struktur, die beschreibt, wie sich zwei oder mehr Peptide zu einem komplexen Protein verbinden. Beispielsweise besteht Hämoglobin, das Sauerstoff im Blut trägt, aus vier einzelnen Peptiden, die zu einem funktionellen Molekül verknüpft sind.

Der Körper sezerniert in der Regel eher Zymogene als aktive Enzyme, da diese sicher gelagert und transportiert werden können, ohne das umliegende Gewebe zu schädigen, und freigesetzt werden können, wenn die Bedingungen für eine optimale Aktivität günstig sind. Zum Beispiel wird Pepsinogen im Magen ausgeschieden und gespalten, um Pepsin zu bilden, ein Enzym, das die als Nahrung aufgenommenen Proteine ​​abbaut. Die stark sauren Bedingungen des Magens induzieren tatsächlich die Spaltung von Pepsinogen und fördern die Aktivität von Pepsin. Sobald sich die Verdauung in den Dünndarm verlagert, inaktiviert die drastische Änderung des pH-Werts jedoch Pepsin und zwei weitere Zymogene werden freigesetzt.

Chymotrysinogen und Trypsinogen, ebenfalls Proteinverdauungsenzyme, sind Schlüsselkomponenten des Verdauungssafts, der von der Bauchspeicheldrüse freigesetzt wird. Sie wandern durch den Pankreas-Hauptgang in den Dünndarm, wo sie in ihre aktiven Formen gespalten werden. Durch die Freisetzung von Zymogenen anstelle der aktiven Enzyme Chymotrypsin und Trypsin vermeidet die Bauchspeicheldrüse die Selbstverdauung.

Andere Zymogene im Körper schließen Prothrombin und Fibrinogen ein, beide essentiell für die Gerinnselbildung. Beide existieren als Plasmaproteine. Wenn sie benötigt werden, um den durch Gewebeschäden verursachten Blutverlust einzudämmen, sind diese Zymogene leicht verfügbar, da sie das Kreislaufsystem, in dem sie gelagert sind, nicht beschädigt haben.