Co to jest Zymogen?

Zymogen jest nieaktywnym prekursorem enzymu. Cząsteczka składa się z aminokwasów połączonych ze sobą w peptyd. Gdy zymogen znajduje się w obecności enzymu specjalnie zaprojektowanego do rozkładania peptydów, zwanego proteazą, niektóre aminokwasy są usuwane. To rozcięcie czyni zymogen funkcjonalnym enzymem poprzez zmianę kształtu peptydu i utworzenie aktywnego miejsca, w którym nastąpi działanie enzymatyczne. Z tego powodu zymogen jest również nazywany proenzymem.

Aktywna strona jest kluczową cechą enzymu. Jest to miejsce, w którym cząsteczka, na którą działa enzym, zwana substratem, wiąże się i ulega zmianie chemicznej. Miejsce aktywne enzymu i ogólna funkcja zależą od kształtu enzymu. Jest to określone przez cztery poziomy strukturalne.

Podstawowa struktura enzymu to po prostu sekwencja aminokwasów. Struktura drugorzędna przedstawia sposób, w jaki peptyd składa się i skręca sam z siebie w wyniku interakcji między aminokwasami. Drugorzędne struktury obejmują cewkowe alfa helisy i beta plisowane arkusze, które przypominają fałdy harmonijkowe.

Struktura trzeciorzędowa opisuje ogólne fałdowanie całego peptydu, przy czym struktury drugorzędne składają się na siebie, tworząc kulistą kulkę, aktywną konformację białka. Niektóre białka mają czwartorzędową strukturę, która opisuje, w jaki sposób dwa lub więcej peptydów łączy się, tworząc złożone białko. Na przykład hemoglobina, która przenosi tlen we krwi, składa się z czterech pojedynczych peptydów połączonych w celu utworzenia funkcjonalnej cząsteczki.

Ciało zwykle wydziela raczej zymogeny niż aktywne enzymy, ponieważ można je bezpiecznie przechowywać i transportować bez szkody dla otaczających tkanek i uwalniane, gdy warunki sprzyjają optymalnej aktywności. Na przykład pepsinogen jest wydzielany do żołądka i rozszczepiany z wytworzeniem pepsyny, enzymu, który rozkłada białka przyjmowane jako pokarm. Wysoko kwaśne warunki żołądka faktycznie indukują rozszczepienie pepsynogenu i promują aktywność pepsyny. Jednak po trawieniu przenoszonym do jelita cienkiego drastyczna zmiana pH inaktywuje pepsynę i uwalniane są jeszcze dwa zymogeny.

Chymotrysinogen i trypsinogen, również enzymy trawiące białka, są kluczowymi składnikami soku trawiennego uwalnianego przez trzustkę. Przechodzą przez główny przewód trzustkowy do dwunastnicy jelita cienkiego, gdzie są następnie odcinane do aktywnych form. Uwalniając zymogeny zamiast aktywnych enzymów chymotrypsyny i trypsyny, trzustka unika samozasilania.

Inne zymogeny w ciele obejmują protrombinę i fibrynogen, oba niezbędne do tworzenia skrzepów. Oba istnieją jako białka osocza. Gdy są one potrzebne do zahamowania utraty krwi z powodu uszkodzenia tkanek, te zymogeny są łatwo dostępne, nie powodując żadnego uszkodzenia układu krążenia, w którym są przechowywane.