Co to jest zymogen?

Zymogen jest nieaktywnym prekursorem enzymu. Cząsteczka składa się z aminokwasów połączonych w peptyd. Gdy zymogen jest w obecności enzymu specjalnie zaprojektowanego do rozkładania peptydów, zwanych proteazą, niektóre aminokwasy są usuwane. To rozszczepienie czyni zymogenu enzymu funkcjonalnego poprzez zmianę kształtu peptydu i tworzenie miejsca aktywnego, w którym nastąpi działanie enzymatyczne. Z tego powodu zymogen jest również nazywany proenzymem.

Aktywne miejsce jest kluczową cechą enzymu. Jest to miejsce, w którym cząsteczka, na którą działa enzym, zwany podłożem, wiąże i ulega zmianie chemicznej. Aktywne miejsce enzymu i ogólna funkcja zależy od kształtu enzymu. Wynika to z czterech poziomów strukturalnych.

Podstawową strukturą enzymu jest po prostu sekwencja aminokwasów. Struktura wtórna reprezentuje sposób składania peptydów i zwrotów z powodu interakcji między aminokwasami. DrugiStruktury ARY obejmują helisy alfa przypominające cewkę i arkusze plisowane beta, które przypominają fałdy akordeonu.

Struktura trzeciorzędowa opisuje ogólne fałdowanie całego peptydu, przy czym struktury wtórne składają się na siebie, tworząc kulę kulkową, aktywną konformację białka. Niektóre białka mają strukturę czwartorzędową, która opisuje, w jaki sposób dwa lub więcej peptydów łączy się z złożonym białkiem. Na przykład hemoglobina, która przenosi tlen we krwi, składa się z czterech pojedynczych peptydów, które są połączone w celu utworzenia funkcjonalnej cząsteczki.

Ciało zazwyczaj wydziela zymogeny, a nie aktywne enzymy, ponieważ można je bezpiecznie przechowywać i transportować bez szkody dla otaczających tkanek i uwalniane, gdy warunki są korzystne dla optymalnej aktywności. Na przykład pepsinogen jest wydzielany w żołądku i rozszczepiony w celu utworzenia pepsyny, enzymu, który rozkłada białka ingestał jako jedzenie. Wysoce kwaśne warunki żołądka faktycznie wywołują rozszczepienie pepsinogenu i promują aktywność pepsyny. Jednak gdy trawienie przechodzi do jelita cienkiego, uwolniona są drastyczna zmiana pH inaktywuje pepsynę i dwa kolejne zymogeny.

Chymotrysinogen i trypsynogen, również enzymy trawienne białkowe, są kluczowymi składnikami soku trawiennego uwalnianego przez trzustkę. Podróżują przez główny kanał trzustkowy do dwunastnicy jelita cienkiego, gdzie są następnie rozcięte w ich aktywnych formach. Uwalniając zymogeny zamiast aktywnych enzymów chymotrypsyny i trypsyny, trzustka unika samopieralni.

Inne zymogeny w ciele obejmują protrombinę i fibrynogen, oba niezbędne do tworzenia skrzepów. Oba istnieją jako białka w osoczu. Kiedy są potrzebne do powstrzymania utraty krwi z powodu uszkodzenia tkanki, te zymogeny są łatwo dostępne, nie spowodowując uszkodzenia układu krążenia, w którym są przechowywane.