Cos'è un'endopeptidasi?
Un endopeptidasi è un tipo di proteasi, un enzima di un grande gruppo che degrada le proteine. Gli enzimi sono proteine che fanno sì che le reazioni avvengano molto più rapidamente. Le proteine sono composte da catene di aminoacidi, collegate da legami peptidici. Questo collegamento collega il terminale carbossilico di un aminoacido con il terminale amino del prossimo. Le endopeptidasi scindono i legami peptidici degli aminoacidi all'interno della proteina, in contrasto con esopeptidasi , che si scindono alle estremità della proteina.
endopeptidasi si trovano in tutte le classi di organismi e hanno una vasta gamma di attività biologiche. Sono coinvolti nella digestione delle proteine nel cibo. Ciò include la pepsina degli enzimi, la tripsina e la chimotrypsina. Le proteasi sono anche coinvolte nella segnalazione cellulare rompendo altre proteine, come anticorpi o ormoni. Possono accendere o spegnere i percorsi.
Le proteasi vengono generalmente realizzate come una molecola più grande che è inattiva. Questo protegge la cellula che la sintetizza dall'essere damagato. Una volta che la proteasi è stata consegnata al suo bersaglio, ad esempio lo stomaco, viene rimosso un pezzo della molecola. Ciò attiva la proteasi.
A causa della loro miriade di ruoli nella funzione cellulare, c'è molto interesse medico per l'attività dell'endopeptidasi. Un esempio di ciò è il prolil endopeptidasi, che si scinde specificamente dopo l'aminoacido prolina. È stato associato a disturbi psicologici, come depressione, mania e schizofrenia. Vi è interesse clinico negli inibitori della prolil endopeptidasi come possibili antidepressivi.
Un altro esempio è l'endopeptidasi neutra, che ha molti altri nomi. È anche noto come neprilysin e comune antigene di leucemia linfoblastica acuta (Calla). Questa proteasi degrada piccoli peptidi secreti, incluso il peptide che è stato implicato come causa della malattia di Alzheimer e diversi importanti peptidi di segnalazione. Neutro eLa ndopeptidasi è talvolta usata come marker di cancro, ma il suo ruolo nel cancro non è chiaro. Gli inibitori sono stati sviluppati per aiutare nel sollievo dal dolore e nel controllo della pressione alta.
Le endopeptidasi sono collocate in diverse famiglie, a seconda della struttura del loro sito attivo e delle condizioni che preferiscono. Ci sono proteasi di serina, che hanno l'amminoacido serina nel loro sito attivo. I membri di questa famiglia includono le proteasi digestive tripsina e chimotripsina, insieme alla prolil endopeptidasi. Un inibitore utilizzato frequentemente nei laboratori di ricerca biochimica è il fenilmetansolfonilflouride composto altamente tossico (PMSF). Viene utilizzato durante l'isolamento delle proteine e la purificazione per inibire l'attività della proteasi serina, che può degradare la proteina purificata.
Le proteasi della cisteina hanno un gruppo di zolfo nel loro sito attivo e sono comuni nei frutti. Questi enzimi si trovano nei tender per carne. La papaina è un esempio di tale endopeptidasi e viene utilizzata per trattare la STI di api e vespengs.
Il sito attivo delle proteasi aspartiche contiene generalmente due gruppi asparti. I metalloendopeptidasi richiedono un cofattore metallico per l'attività. Le endopeptidasi neutri fanno parte di questa famiglia, che richiedono zinco per l'attività.