O que é uma endopeptidase?

Uma endopeptidase é um tipo de protease, uma enzima de um grande grupo que degrada proteínas. As enzimas são proteínas que fazem as reações acontecem muito mais rapidamente. As proteínas são compostas por cadeias de aminoácidos, ligadas por ligações peptídicas. Essa ligação conecta o terminal carboxil de um aminoácido com o terminal amino da próxima. As endopeptidases clivam as ligações peptídicas dos aminoácidos dentro da proteína, em contraste com exopeptidases , que se separam nas extremidades da proteína. Eles estão envolvidos na digestão da proteína nos alimentos. Isso inclui as enzimas pepsina, tripsina e quimotripsina. As proteases também estão envolvidas na sinalização celular, quebrando outras proteínas, como anticorpos ou hormônios. Eles podem ligar ou desligar as vias. Isso protege a célula que a sintetiza de ser DAmaginado. Uma vez que a protease é entregue ao seu alvo, por exemplo, o estômago, um pedaço da molécula é removido. Isso ativa a protease.

Devido à sua infinidade de papéis na função celular, há muito interesse médico na atividade da endopeptidase. Um exemplo disso é a prolil endopeptidase, que cliva especificamente após a prolina de aminoácidos. Tem sido associado a distúrbios psicológicos, como depressão, mania e esquizofrenia. Há interesse clínico em inibidores da prolil endopeptidase como possíveis antidepressivos.

Outro exemplo é a endopeptidase neutra, que possui vários outros nomes. Também é conhecido como Neprilysin e antígeno de leucemia linfoblástica aguda comum (Calla). Essa protease degrada pequenos peptídeos secretados, incluindo o peptídeo que foi implicado como causa da doença de Alzheimer e vários peptídeos de sinalização importantes. Neutro eÀs vezes, a Ndopeptidase é usada como marcador de câncer, mas seu papel no câncer não é claro. Inibidores foram desenvolvidos para ajudar no alívio da dor e no controle da pressão alta.

As endopeptidases são colocadas em famílias diferentes, dependendo da estrutura de seu local ativo e das condições que preferem. Existem serinas proteases, que têm serina de aminoácidos em seu local ativo. Os membros desta família incluem as proteases digestivas tripsina e quimotripsina, juntamente com a prolil endopeptidase. Um inibidor usado frequentemente em laboratórios de pesquisa bioquímica é o fenilmetansulfonilfonilfonildourida de composto altamente tóxico (PMSF). É usado durante o isolamento e a purificação de proteínas para inibir a atividade da protease de serina, que pode degradar a proteína que está sendo purificada.

As proteases de cisteína têm um grupo de enxofre em seu local ativo e são comuns em frutas. Essas enzimas são encontradas em tenores de carne. Papaína é um exemplo dessa endopeptidase e é usado para tratar a abelha e a vespa STINgs.

O local ativo das proteases aspárticas geralmente contém dois grupos de aspartato. O metaloendopeptidases requer um cofator de metal para atividade. Endopeptidases neutras fazem parte desta família, exigindo zinco para atividades.