Wat is de zware keten van de immunoglobuline?

Een immunoglobuline zware keten is een van de vier belangrijkste componenten van een antilichaam en bestaat uit 450 tot 550 aminozuren. Alle immunoglobuline wordt geproduceerd door plasmacellen wanneer een immuunrespons in het lichaam wordt geïnitieerd. De naam immunoglobuline komt van de ontdekking dat ze binden met bolvormige eiwitten in serums die een antilichaam bevatten. De term "zware keten" verwijst naar de lengte van de polypeptidevolgorde, die kan worden vergeleken met een immunoglobuline lichte keten die slechts ongeveer 200 aminozuren heeft. Antigeen-binding is de meest prominente functie van een zware keten van een immunoglobuline, maar in sommige gevallen biedt deze initiële binding geen immuun-gemedieerde bescherming of andere functie totdat andere "effectorfuncties", zoals de fixatie van antigeen-specifieke complements, voorkomen. Lymfocyten, de belangrijkste "Fighter" -cellen van het lichaam, phago bijvoorbeeldCytes, die cellen zijn die vreemde stoffen absorberen en weggooien, en bloedplaatjes in het bloed hebben allemaal receptoren voor immunoglobuline. Een andere functie van een immunoglobuline zware keten is om de immunoglobuline te helpen binden aan receptoren op cellen die trofoblasten worden genoemd, gevonden op de placenta tijdens de zwangerschap. Door deze binding kan de immunoglobuline over de placenta -barrière overbrengen, wat resulteert in overgedragen antilichamen en geërfde immuniteit van moeder tot pasgeborene. Fixatie van andere chemische complementen door immunoglobuline is verantwoordelijk voor activiteiten zoals de lysis van ongewenste cellen en de geïnitieerde afgifte van secundaire chemicaliën.

De specifieke secties van een immunoglobuline zware keten die de meeste antigeenbindingsplaatsen bevatten, worden FAB -fragmenten genoemd. Een immunoglobuline wordt vaak afgebroken in zijn basisstukken voordat de Fab -fragmenten efficiënt kunnen worden gebruikt. Een enzym,Papain breekt de immunoglobuline op zijn scharnierende gebieden, die twee identieke immunoglobuline zware ketens en twee identieke immunoglobuline -lichtketens produceert. Een van de fantastische fragmenten die alleen op een immunoglobuline zware ketting wordt aangetroffen, is het Fab FC -fragment. Het FAB FC-fragment bevat twee regio's, met name bekend als H2 en H3, en elke immuun-gemedieerde activiteit die deze secties gebruikt, hangt af van de afbraak van het immunoglobulinemolecuul omdat het H2 en H3 op de zware ketens blootstelt.

Immunoglobuline wordt vaak georganiseerd door onderzoekers in vijf klassen op basis van de gemakkelijk duidelijke verschillen in de aminozuursequentie op zijn zware keten. De verschillen kunnen worden gedetecteerd door antilichamen te sturen op zware immunoglobulineketens en de biologische reactie of het gebrek daaraan op te merken. Enkele veel voorkomende immunoglobulineklassen omvatten de gamma -zware keten (IgG), mu zware keten (IgM) en de alfa zware keten (IGA).