Wat is de zware keten van immunoglobuline?
Een zware keten van een immunoglobuline is een van de vier hoofdcomponenten van een antilichaam en bestaat uit 450 tot 550 aminozuren. Alle immunoglobuline wordt geproduceerd door plasmacellen wanneer een immuunrespons in het lichaam wordt geïnitieerd. De naam immunoglobuline komt van de ontdekking dat ze binden met bolvormige eiwitten in serums die een antilichaam bevatten. De term "zware keten" verwijst naar de lengte van de polypeptidesequentie, die kan worden vergeleken met een lichte keten van immunoglobuline die slechts ongeveer 200 aminozuren heeft. Antigeenbinding is de meest prominente functie van een zware keten van immunoglobuline, maar in sommige gevallen deze initiële binding biedt geen immuun-gemedieerde bescherming of andere functie totdat andere "effectorfuncties", zoals de fixatie van antigeen-specifieke complementen optreden.
Wanneer alleen de binding van een antilichaam geen immuunreactie op zichzelf initieert, kan het binden aan andere cellen om de biologische activiteit te verhogen. Bijvoorbeeld, lymfocyten, de belangrijkste 'vechter'-cellen van het lichaam, fagocyten, dat zijn cellen die vreemde stoffen absorberen en weggooien, en bloedplaatjes in het bloed hebben allemaal receptorplaatsen voor immunoglobuline. Een andere functie van een zware keten van een immunoglobuline is het helpen binden van het immunoglobuline aan receptoren op cellen die trofoblasten worden genoemd die tijdens de zwangerschap op de placenta worden aangetroffen. Deze binding maakt het mogelijk dat de immunoglobuline over de placentabarrière wordt overgedragen, resulterend in overgedragen antilichamen en geërfde immuniteit van moeder op pasgeborene. Fixatie van andere chemische complementen door immunoglobuline is verantwoordelijk voor activiteiten zoals de lysis van ongewenste cellen en de geïnitieerde afgifte van secundaire chemicaliën.
De specifieke secties van een zware keten van een immunoglobuline die de meerderheid van antigeenbindingsplaatsen bevatten worden Fab-fragmenten genoemd. Een immunoglobuline wordt vaak afgebroken in zijn basisstukken voordat de Fab-fragmenten efficiënt kunnen worden gebruikt. Een enzym, papaïne, breekt de immunoglobuline in zijn scharnierende gebieden, die twee identieke zware ketens van immunoglobuline en twee identieke lichte ketens van immunoglobuline produceert. Een van de Fab-fragmenten die alleen wordt gevonden op een zware keten van immunoglobuline is het Fab Fc-fragment. Het Fab Fc-fragment bevat twee regio's, specifiek bekend als H2 en H3, en elke immuun-gemedieerde activiteit die deze secties gebruikt, hangt af van de afbraak van het immunoglobulinemolecuul omdat H2 en H3 blootgesteld blijven aan de zware ketens.
Immunoglobuline wordt vaak georganiseerd door onderzoekers in vijf klassen op basis van de duidelijk zichtbare verschillen in de aminozuursequentie op zijn zware keten. De verschillen kunnen worden gedetecteerd door antilichamen op zware immunoglobulineketens te richten en de biologische reactie of het gebrek daaraan vast te stellen. Enkele veel voorkomende immunoglobulineklassen omvatten de zware keten van Gamma (IgG), zware keten van Mu (IgM) en de zware keten van Alpha (IgA).