Cos'è la catena pesante delle immunoglobuline?
Una catena pesante di immunoglobuline è uno dei quattro componenti principali di un anticorpo ed è composta da 450 a 550 aminoacidi. Tutta l'immunoglobulina viene prodotta dalle plasmacellule quando viene avviata una risposta immunitaria all'interno del corpo. Il nome immunoglobulina deriva dalla scoperta che si legano alle proteine globulari nei sieri che contengono un anticorpo. Il termine "catena pesante" si riferisce alla lunghezza della sequenza polipeptidica, che può essere paragonata a una catena leggera di immunoglobuline che ha solo circa 200 aminoacidi. Il legame con l'antigene è la funzione più importante di una catena pesante di immunoglobuline, ma in alcuni casi, questa iniziale il legame non fornisce protezione immuno-mediata o altra funzione finché non si verificano altre "funzioni effettrici", come la fissazione di complementi specifici dell'antigene.
Quando il semplice legame di un anticorpo non avvia una risposta immunitaria da solo, può legarsi ad altre cellule per aumentare l'attività biologica. Ad esempio, i linfociti, le principali cellule "combattenti" del corpo, i fagociti, che sono cellule che assorbono e smaltiscono sostanze estranee, e le piastrine nel sangue hanno tutti i recettori per le immunoglobuline. Un'altra funzione di una catena pesante delle immunoglobuline è quella di aiutare a legare le immunoglobuline ai recettori delle cellule chiamate trofoblasti trovati sulla placenta durante la gravidanza. Questo legame consente all'immunoglobulina di trasferirsi attraverso la barriera placentare, con conseguente anticorpi trasferiti e immunità ereditaria dalla madre al neonato. La fissazione di altri complementi chimici mediante immunoglobulina è responsabile di attività come la lisi di cellule indesiderate e il rilascio iniziato di sostanze chimiche secondarie.
Le sezioni specifiche di una catena pesante di immunoglobuline che contengono la maggior parte dei siti di legame dell'antigene sono chiamate frammenti di Fab. Un'immunoglobulina viene spesso suddivisa nei suoi pezzi di base prima che i frammenti Fab possano essere utilizzati in modo efficiente. Un enzima, la papaina, rompe l'immunoglobulina nelle sue aree incernierate, producendo due catene identiche di immunoglobuline pesanti e due identiche catene di immunoglobuline. Uno dei frammenti Fab che si trova solo su una catena pesante di immunoglobuline è il frammento Fab Fc. Il frammento Fab Fc contiene due regioni, specificamente note come H2 e H3, e qualsiasi attività immuno-mediata che utilizza queste sezioni dipende dalla rottura della molecola di immunoglobulina perché lascia H2 e H3 esposti sulle catene pesanti.
L'immunoglobulina è spesso organizzata dai ricercatori in cinque classi in base alle differenze prontamente evidenti nella sequenza degli amminoacidi sulla sua catena pesante. Le differenze possono essere rilevate dirigendo gli anticorpi sulle catene di immunoglobuline pesanti e rilevando la reazione biologica o la loro mancanza. Alcune classi comuni di immunoglobuline includono la catena pesante gamma (IgG), la catena pesante Mu (IgM) e la catena pesante Alpha (IgA).