Hvad er den tunge kæde af immunoglobulin?
En tunge immunoglobulin-kæde er en af de fire hovedbestanddele i et antistof og består af 450 til 550 aminosyrer. Alt immunoglobulin produceres af plasmaceller, når der indledes en immunrespons i kroppen. Navnet immunoglobulin kommer fra opdagelsen, at de binder med kugleproteiner i serum, der indeholder et antistof. Udtrykket "tung kæde" henviser til polypeptidsekvenslængden, som kan sammenlignes med en let immunoglobulin-kæde, der kun har omkring 200 aminosyrer. Antigenbinding er den mest fremtrædende funktion af en immunglobulin-tung kæde, men i nogle tilfælde er denne initial binding giver ikke immunmedieret beskyttelse eller anden funktion, før andre "effektorfunktioner", som fiksering af antigenspecifik komplement, forekommer.
Når den blotte binding af et antistof ikke initierer en immunreaktion alene, kan det binde til andre celler for at øge den biologiske aktivitet. F.eks. Har lymfocytter, kroppens vigtigste "kæmper" -celler, fagocytter, som er celler, der absorberer og bortskaffer fremmede stoffer, og blodplader i blodet alle receptorsteder for immunoglobulin. En anden funktion af en immunglobulin-tung kæde er at hjælpe med at binde immunoglobulinet til receptorer på celler, der kaldes trophoblaster, der findes på morkagen under graviditet. Denne binding gør det muligt for immunoglobulinet at overføre over placentabarrieren, hvilket resulterer i overførte antistoffer og nedarvet immunitet fra mor til nyfødt. Fiksering af anden kemisk komplement med immunoglobulin er ansvarlig for aktiviteter som lysering af uønskede celler og den initierede frigivelse af sekundære kemikalier.
De specifikke sektioner af en immunoglobulin-tung kæde, der indeholder størstedelen af antigenbindingssteder kaldes Fab-fragmenter. Et immunoglobulin opdeles ofte gange i dets basale stykker, før Fab-fragmenterne kan anvendes effektivt. Et enzym, papain, bryder immunoglobulinet ved dets hængslede områder, der producerer to identiske immunglobulin tunge kæder og to identiske immunglobulin lette kæder. Et af Fab-fragmenterne, der kun findes på en immunglobulin-tung kæde, er Fab Fc-fragmentet. Fab Fc-fragmentet indeholder to regioner, specifikt kendt som H2 og H3, og enhver immunmedieret aktivitet, der bruger disse sektioner, afhænger af nedbrydningen af immunoglobulinmolekylet, fordi det efterlader H2 og H3 eksponeret på de tunge kæder.
Immunoglobulin er ofte organiseret af forskere i fem klasser baseret på de let synlige forskelle i aminosyresekvensen på dens tunge kæde. Forskellene kan detekteres ved at dirigere antistoffer mod tunge immunglobulinkæder og bemærke den biologiske reaktion eller mangel derpå. Nogle almindelige immunoglobulinklasser inkluderer den tunge Gamma-kæde (IgG), den tunge Mu-kæde (IgM) og den Alpha-tunge kæde (IgA).