Was ist die schwere Immunglobulinkette?
Eine schwere Immunglobulinkette ist eine der vier Hauptkomponenten eines Antikörpers und besteht aus 450 bis 550 Aminosäuren. Das gesamte Immunglobulin wird von Plasmazellen produziert, wenn eine Immunantwort im Körper ausgelöst wird. Der Name Immunglobulin kommt von der Entdeckung, dass sie sich mit globulären Proteinen in Seren verbinden, die einen Antikörper enthalten. Der Begriff "schwere Kette" bezieht sich auf die Polypeptidsequenzlänge, die mit einer leichten Immunglobulin-Kette verglichen werden kann, die nur etwa 200 Aminosäuren aufweist. Die Antigenbindung ist die wichtigste Funktion einer schweren Immunglobulin-Kette, in einigen Fällen jedoch diese Initiale Die Bindung bietet keinen immunvermittelten Schutz oder eine andere Funktion, bis andere "Effektorfunktionen", wie die Fixierung von Antigen-spezifischen Komplementen, auftreten.
Wenn die bloße Bindung eines Antikörpers nicht von sich aus eine Immunantwort auslöst, kann er an andere Zellen binden, um die biologische Aktivität zu erhöhen. Zum Beispiel haben Lymphozyten, die wichtigsten "Kampf" -Zellen des Körpers, Phagozyten, Zellen, die Fremdsubstanzen absorbieren und entsorgen, und Blutplättchen alle Rezeptorstellen für Immunglobulin. Eine weitere Funktion einer schweren Immunglobulinkette besteht darin, das Immunglobulin an Rezeptoren in Zellen zu binden, die als Trophoblasten bezeichnet werden und sich während der Schwangerschaft auf der Plazenta befinden. Diese Bindung ermöglicht es dem Immunglobulin, über die Plazentaschranke zu gelangen, was zu übertragenen Antikörpern und einer vererbten Immunität von der Mutter zum Neugeborenen führt. Die Fixierung anderer chemischer Komplemente durch Immunglobulin ist für Aktivitäten wie die Lyse unerwünschter Zellen und die eingeleitete Freisetzung sekundärer Chemikalien verantwortlich.
Die spezifischen Abschnitte einer schweren Immunglobulin-Kette, die die Mehrzahl der Antigen-Bindungsstellen enthalten, werden als Fab-Fragmente bezeichnet. Ein Immunglobulin wird häufig in seine Grundbestandteile zerlegt, bevor die Fab-Fragmente effizient genutzt werden können. Ein Enzym, Papain, bricht das Immunglobulin an seinen Gelenkbereichen, wodurch zwei identische schwere Immunglobulinketten und zwei identische leichte Immunglobulinketten erzeugt werden. Eines der Fab-Fragmente, das nur an einer schweren Immunglobulinkette zu finden ist, ist das Fab-Fc-Fragment. Das Fab-Fc-Fragment enthält zwei Regionen, die spezifisch als H2 und H3 bekannt sind, und jede immunvermittelte Aktivität, die diese Abschnitte verwendet, hängt vom Abbau des Immunglobulinmoleküls ab, da H2 und H3 an den schweren Ketten exponiert bleiben.
Immunglobulin wird häufig von Forschern in fünf Klassen eingeteilt, basierend auf den leicht erkennbaren Unterschieden in der Aminosäuresequenz an seiner schweren Kette. Die Unterschiede können festgestellt werden, indem Antikörper gegen schwere Immunglobulinketten gerichtet werden und die biologische Reaktion oder das Fehlen derselben notiert werden. Einige übliche Immunglobulinklassen umfassen die schwere Gammakette (IgG), die schwere Mu-Kette (IgM) und die schwere Alpha-Kette (IgA).