Quelle est la chaîne lourde d'immunoglobuline?

Une chaîne lourde d'immunoglobuline est l'un des quatre composants principaux d'un anticorps et est composée de 450 à 550 acides aminés. Toute l'immunoglobuline est produite par les plasmocytes lorsqu'une réponse immunitaire est initiée dans le corps. Le nom d'immunoglobuline vient de la découverte qu'ils se lient aux protéines globulaires contenues dans des sérums contenant un anticorps. Le terme "chaîne lourde" désigne la longueur de la séquence du polypeptide, qui peut être comparée à une chaîne légère d'immunoglobuline ne comportant que 200 acides aminés environ. La liaison à l'antigène est la fonction la plus importante d'une chaîne lourde d'immunoglobuline, mais dans certains cas la liaison ne fournit pas de protection à médiation immunitaire ni d'autres fonctions jusqu'à ce que d'autres «fonctions effectrices», telles que la fixation de compléments spécifiques à l'antigène, apparaissent.

Lorsque la simple liaison d'un anticorps ne déclenche pas par elle-même une réponse immunitaire, il peut se lier à d'autres cellules pour augmenter l'activité biologique. Par exemple, les lymphocytes, principales cellules de «défense» du corps, les phagocytes, cellules qui absorbent et éliminent les substances étrangères, et les plaquettes dans le sang possèdent tous des sites récepteurs pour l'immunoglobuline. Une autre fonction d'une chaîne lourde d'immunoglobuline est d'aider à la liaison de l'immunoglobuline aux récepteurs des cellules appelées trophoblastes présentes sur le placenta pendant la grossesse. Cette liaison permet à l'immunoglobuline de passer à travers la barrière placentaire, entraînant le transfert des anticorps et l'immunité héritée de la mère au nouveau-né. La fixation d’autres compléments chimiques par l’immunoglobuline est responsable d’activités telles que la lyse de cellules indésirables et la libération initiée de produits chimiques secondaires.

Les sections spécifiques d'une chaîne lourde d'immunoglobuline contenant la majorité des sites de liaison à l'antigène sont appelées fragments Fab. Une immunoglobuline est souvent décomposée en ses éléments de base avant que les fragments Fab puissent être utilisés efficacement. Une enzyme, la papaïne, détruit l’immunoglobuline au niveau de ses zones articulées, ce qui produit deux chaînes lourdes d’immunoglobuline identiques et deux chaînes légères d’immunoglobuline identiques. L'un des fragments Fab qui ne se trouve que sur une chaîne lourde d'immunoglobuline est le fragment Fab Fc. Le fragment Fab Fc contient deux régions, plus précisément H2 et H3, et toute activité à médiation immunitaire utilisant ces sections dépend de la dégradation de la molécule d'immunoglobuline car elle laisse H2 et H3 exposés sur les chaînes lourdes.

Les chercheurs ont souvent organisé l'immunoglobuline en cinq classes en fonction des différences apparentes de la séquence d'acides aminés sur sa chaîne lourde. Les différences peuvent être détectées en dirigeant les anticorps sur les chaînes lourdes d'immunoglobuline et en notant la réaction biologique ou son absence. Certaines classes d'immunoglobulines courantes comprennent la chaîne lourde Gamma (IgG), la chaîne lourde Mu (IgM) et la chaîne lourde Alpha (IgA).