Quelle est la chaîne lourde de l'immunoglobuline?
Une chaîne lourde d'immunoglobuline est l'une des quatre principales composantes d'un anticorps et est composée de 450 à 550 acides aminés. Toute l'immunoglobuline est produite par des plasmocytes lorsqu'une réponse immunitaire est initiée dans le corps. Le nom immunoglobuline vient de la découverte qu'ils se lient aux protéines globulaires dans les sérums qui contiennent un anticorps. Le terme «chaîne lourde» fait référence à la longueur de séquence polypeptidique, qui peut être comparée à une chaîne légère d'immunoglobuline qui n'a qu'environ 200 acides aminés. La liaison à l'antigène est la fonction la plus importante d'une chaîne lourde d'immunoglobuline, mais dans certains cas, cette liaison initiale ne fournit pas une protection immunitaire ou une autre fonction jusqu'à ce que d'autres fonctions «effectrices», comme la fixation des compléments spécifiques à l'antigène, se produisent.
lorsque la simple liaison des anticorps n'initialise pas une réponse immunitaire sur elle-même, elle peut se lier à d'autres cellules pour augmenter le biologique. Par exemple, les lymphocytes, les principales cellules «combattant» du corps, PhagoLes cytes, qui sont des cellules qui absorbent et éliminent les substances étrangères, et les plaquettes dans le sang ont toutes des sites récepteurs pour l'immunoglobuline. Une autre fonction d'une chaîne lourde de l'immunoglobuline est d'aider à lier l'immunoglobuline aux récepteurs sur des cellules appelées trophoblastes trouvées sur le placenta pendant la grossesse. Cette liaison permet à l'immunoglobuline de transférer à travers la barrière placentaire, entraînant des anticorps transférés et une immunité héritée de la mère au nouveau-né. La fixation des autres compléments chimiques de l'immunoglobuline est responsable d'activités telles que la lyse des cellules indésirables et la libération initiée de produits chimiques secondaires.
Les sections spécifiques d'une chaîne lourde d'immunoglobulines qui contiennent la majorité des sites de liaison à l'antigène sont appelées fragments Fab. Une immunoglobuline est souvent décomposée en ses pièces de base avant que les fragments Fab ne puissent être utilisés efficacement. Une enzyme,La papaïne casse l'immunoglobuline dans ses zones à charnière, qui produit deux chaînes lourdes d'immunoglobulines identiques et deux chaînes lumineuses identiques d'immunoglobulines. L'un des fragments fabuleux que sur une chaîne lourde d'immunoglobulines est le fragment FAC FC. Le fragment FAB FC contient deux régions, spécifiquement connues sous le nom de H2 et H3, et toute activité à médiation immunitaire qui utilise ces sections dépend de la dégradation de la molécule d'immunoglobuline car elle laisse H2 et H3 exposées sur les chaînes lourdes.
L'immunoglobuline est souvent organisée par des chercheurs en cinq classes en fonction des différences facilement apparentes dans la séquence d'acides aminés sur sa chaîne lourde. Les différences peuvent être détectées en dirigeant des anticorps à des chaînes d'immunoglobulines lourdes et en notant la réaction biologique ou son absence. Certaines classes d'immunoglobulines courantes comprennent la chaîne lourde gamma (IgG), la chaîne lourde MU (IgM) et la chaîne lourde alpha (IgA).