Jaki jest łańcuch ciężki immunoglobuliny?

Łańcuch ciężki immunoglobuliny jest jednym z czterech głównych składników przeciwciała i składa się z 450 do 550 aminokwasów. Cała immunoglobulina jest wytwarzana przez komórki osocza, gdy w organizmie inicjowana jest odpowiedź immunologiczna. Nazwa immunoglobuliny wynika z odkrycia, że ​​wiążą się one z białkami kulszowymi w serumach zawierających przeciwciało. Termin „łańcuch ciężki” odnosi się do długości sekwencji polipeptydowej, którą można porównać do łańcucha lekkiego immunoglobuliny, który ma tylko około 200 aminokwasów. Wiązanie antygenu jest najbardziej widoczną funkcją łańcucha ciężkiego immunoglobuliny, ale w niektórych przypadkach to początkowe wiązanie nie zapewnia ochrony za pośrednictwem odporności ani innej funkcji, dopóki inne „funkcje efektorowe”, takie jak utrwalanie uzupełnień specyficznych dla antygenu, może wystąpić aktywność biologiczna. Na przykład limfocyty, główne komórki „myśliwców” organizmu, PhagoCytaty, które są komórkami, które absorbują i usuwają obce substancje, oraz płytki krwi we krwi mają miejsca receptorowe dla immunoglobuliny. Inną funkcją łańcucha ciężkiego immunoglobuliny jest pomoc w wiązaniu immunoglobuliny z receptorami na komórkach zwanych trofoblastami znalezionymi na łożysku podczas ciąży. To wiązanie pozwala immunoglobulinowi przenieść się przez barierę łożyska, co powoduje przeniesione przeciwciała i odziedziczoną odporność z matki na noworodek. Umieszczenie innych dopełniaczy chemicznych przez immunoglobulinę jest odpowiedzialne za działania takie jak liza niechcianych komórek i zainicjowane uwalnianie wtórnych chemikaliów.

Specyficzne sekcje łańcucha ciężkiego immunoglobuliny, które zawierają większość miejsc wiązania antygenu, nazywane są fragmentami FAB. Immunoglobulina jest często rozkładana na podstawowe elementy, zanim fragmenty FAB można skutecznie wykorzystać. Enzym,Papain, łamie immunoglobulinę na obszarach zawiasowych, która wytwarza dwa identyczne łańcuchy ciężkich immunoglobuliny i dwa identyczne łańcuchy lekkie immunoglobuliny. Jednym z fragmentów FAB, które można znaleźć tylko na łańcuchu ciężkim immunoglobuliny, jest fragment FA FC. Fragment FAB FC zawiera dwa regiony, zwane specyficznie H2 i H3, a każda aktywność za pośrednictwem immunologicznego, która wykorzystuje te sekcje, zależy od rozkładu cząsteczki immunoglobuliny, ponieważ pozostawia H2 i H3 narażone na ciężkie łańcuchy.

Immunoglobulina jest często organizowana przez naukowców na pięć klas w oparciu o łatwo widoczne różnice w sekwencji aminokwasowej na jej łańcuchu ciężkim. Różnice można wykryć poprzez kierowanie przeciwciałami w ciężkich łańcuchach immunoglobulin i odnotowując reakcję biologiczną lub jej brak. Niektóre popularne klasy immunoglobuliny obejmują łańcuch ciężki gamma (IgG), łańcuch ciężki MU (IGM) i łańcuch ciężki Alpha (IgA).