Co to jest ciężki łańcuch immunoglobulin?

Łańcuch ciężki immunoglobuliny jest jednym z czterech głównych składników przeciwciała i składa się z 450 do 550 aminokwasów. Wszystkie immunoglobuliny są wytwarzane przez komórki plazmatyczne, gdy odpowiedź immunologiczna jest inicjowana w organizmie. Nazwa immunoglobulina pochodzi od odkrycia, że ​​wiążą się one z białkami kulistymi w surowicach zawierających przeciwciało. Termin „łańcuch ciężki” odnosi się do długości sekwencji polipeptydu, którą można porównać do łańcucha lekkiego immunoglobuliny, który ma tylko około 200 aminokwasów. Wiązanie antygenu jest najważniejszą funkcją łańcucha ciężkiego immunoglobuliny, ale w niektórych przypadkach ta początkowa wiązanie nie zapewnia immunologicznej ochrony lub innej funkcji, dopóki nie wystąpią inne „funkcje efektorowe”, takie jak utrwalenie uzupełnień specyficznych dla antygenu.

Gdy samo wiązanie przeciwciała samo w sobie nie inicjuje odpowiedzi immunologicznej, może wiązać się z innymi komórkami w celu zwiększenia aktywności biologicznej. Na przykład limfocyty, główne komórki „myśliwskie” organizmu, fagocyty, które są komórkami wchłaniającymi i usuwającymi obce substancje oraz płytki krwi we wszystkich miejscach receptorów dla immunoglobulin. Inną funkcją łańcucha ciężkiego immunoglobuliny jest pomoc w wiązaniu immunoglobuliny z receptorami w komórkach zwanych trofoblastami znajdującymi się na łożysku podczas ciąży. Wiązanie to pozwala immunoglobulinie przenosić się przez barierę łożyskową, co powoduje przeniesienie przeciwciał i odziedziczoną odporność od matki do noworodka. Utrwalanie innych chemicznych dodatków przez immunoglobulinę jest odpowiedzialne za takie działania, jak lizy niepożądanych komórek i zapoczątkowane uwalnianie wtórnych substancji chemicznych.

Konkretne odcinki łańcucha ciężkiego immunoglobuliny, które zawierają większość miejsc wiązania antygenu, nazywane są fragmentami Fab. Immunoglobulina jest często rozkładana na podstawowe części, zanim fragmenty Fab można skutecznie wykorzystać. Enzym, papaina, rozbija immunoglobulinę w obszarach zawiasowych, co wytwarza dwa identyczne łańcuchy ciężkie immunoglobuliny i dwa identyczne łańcuchy lekkie immunoglobuliny. Jednym z fragmentów Fab, który znajduje się tylko na ciężkim łańcuchu immunoglobuliny, jest fragment Fab Fc. Fragment Fab Fc zawiera dwa regiony, zwane szczególnie H2 i H3, a wszelka aktywność immunologiczna wykorzystująca te sekcje zależy od rozpadu cząsteczki immunoglobuliny, ponieważ pozostawia H2 i H3 wystawione na działanie łańcuchów ciężkich.

Immunoglobulina jest często organizowana przez naukowców w pięć klas w oparciu o łatwo widoczne różnice w sekwencji aminokwasowej w jej łańcuchu ciężkim. Różnice można wykryć kierując przeciwciała na ciężkie łańcuchy immunoglobulin i zwracając uwagę na reakcję biologiczną lub jej brak. Niektóre popularne klasy immunoglobulin obejmują łańcuch ciężki Gamma (IgG), łańcuch ciężki Mu (IgM) i łańcuch ciężki Alpha (IgA).