O que é a cadeia pesada de imunoglobulina?
Uma cadeia pesada de imunoglobulina é um dos quatro componentes principais de um anticorpo e é composta de 450 a 550 aminoácidos. Toda imunoglobulina é produzida pelas células plasmáticas quando uma resposta imune é iniciada dentro do corpo. O nome imunoglobulina vem da descoberta de que eles se ligam a proteínas globulares em soros que contêm um anticorpo. O termo "cadeia pesada" refere-se ao comprimento da sequência do polipeptídeo, que pode ser comparado a uma cadeia leve de imunoglobulina que possui apenas cerca de 200 aminoácidos. A ligação ao antígeno é a função mais proeminente de uma cadeia pesada de imunoglobulina, mas, em alguns casos, essa inicial a ligação não fornece proteção imunomediada ou outra função até que outras "funções efetoras", como a fixação de complementos específicos ao antígeno, ocorram.
Quando a mera ligação de um anticorpo não inicia por si só uma resposta imune, ela pode se ligar a outras células para aumentar a atividade biológica. Por exemplo, os linfócitos, as principais células "combatentes" do corpo, os fagócitos, que são células que absorvem e eliminam substâncias estranhas, e as plaquetas no sangue, todos têm locais receptores para imunoglobulina. Outra função de uma cadeia pesada de imunoglobulina é ajudar a ligar a imunoglobulina a receptores em células chamadas trofoblastos encontrados na placenta durante a gravidez. Essa ligação permite que a imunoglobulina seja transferida através da barreira placentária, resultando em anticorpos transferidos e imunidade herdada da mãe para o recém-nascido. A fixação de outros complementos químicos pela imunoglobulina é responsável por atividades como a lise de células indesejadas e a liberação iniciada de produtos químicos secundários.
As seções específicas de uma cadeia pesada de imunoglobulina que contêm a maioria dos locais de ligação ao antígeno são denominadas fragmentos Fab. Uma imunoglobulina é muitas vezes dividida em suas partes básicas antes que os fragmentos Fab possam ser utilizados com eficiência. Uma enzima, a papaína, quebra a imunoglobulina em suas áreas articuladas, o que produz duas cadeias pesadas de imunoglobulina idênticas e duas cadeias leves de imunoglobulina idênticas. Um dos fragmentos Fab que é encontrado apenas em uma cadeia pesada de imunoglobulina é o fragmento Fab Fc. O fragmento Fab Fc contém duas regiões, conhecidas especificamente como H2 e H3, e qualquer atividade imunomediada que use essas seções depende da quebra da molécula de imunoglobulina, pois deixa H2 e H3 expostos nas cadeias pesadas.
A imunoglobulina é frequentemente organizada pelos pesquisadores em cinco classes, com base nas diferenças aparentes na sequência de aminoácidos em sua cadeia pesada. As diferenças podem ser detectadas direcionando anticorpos para cadeias pesadas de imunoglobulina e observando a reação biológica ou a falta dela. Algumas classes comuns de imunoglobulina incluem a cadeia pesada Gamma (IgG), a cadeia pesada Mu (IgM) e a cadeia pesada Alpha (IgA).